Ақпарат

Зимаза ферменттер кешені ме? Қайсысы?


  1. Кейбір веб-сайттар пируватты өндіру үшін гликолизді катализдеуге жауапты фермент ферменті (бұл бірнеше ферменттердің кешені деп түсінемін) деп хабарлайды.

  2. Екінші жағынан, кейбір басқа веб-сайттарда зимаза пируваттың ацетальдегидке, ал ацетальдегидтің этанол мен көмірқышқыл газына айналуын катализдеуге жауапты екенін айтады.

Жоғарыдағылардың қайсысы дұрыс? Ал, жалпы зимаза деп аталатын ферменттер қалай аталады.

Уақытыңыз бен көңіл бөлгеніңіз үшін алғыс айтамын. Қайырлы күн!


Мұның бәрі дұрыс сияқты, бірақ бұл термин қазіргі ғылымнан гөрі тарихи қызығушылық тудыруы мүмкін.

Зимаза – ғылыми әдебиетте енді қолданылмаған термин. Ол 1950 жылдары жоғалып кеткен сияқты. Мен көретін соңғы анықтама 1970 жылдар.

Мұның себебі Зимазаның ашытқыдан 19 ғасыр техникасымен тазартылғаны сияқты. Бұл термин 1897 жылы ойлап табылған. Бұл сыра ашытқыларында Зимаза компоненттерінің ақуыз кешенінде болуы немесе организмнің қалған бөлігінен бөлінуі мүмкін жасушаның бөлімінде болуы мүмкін. Міне, ертерек сілтеме - неміс тілі соншалықты жақсы емес.

Зимаза белсенділігі ашытқылардың бір штаммынан екіншісіне дейін өзгеретіні көрсетілді, бұл ашылым ашытқылардың бір штаммының физиологиясының көрінісі болып көрінеді.

Кейінірек жүргізілген жұмыстар Зимаза белсенділігінің барлық тірі организмдерде сақталатын және «лимон қышқылының циклі» немесе Кребс циклі деп аталатын әмбебап гендер жиынтығына ұйымдастырылғанын көрсетті. Кребс өз жұмысын Зимазаға сілтеме жасамай орындады, мұнда дақылға биохимиялық заттар қосылып, олардың трансформациясы бақыланады. Сонымен, Zymase тарихи ескертуге ұқсайды ...

Википедиядағы жазба экстракция өте таза емес сияқты естіледі - оны «пресс шырыны» деп атайды, сондықтан Zymase құрамында нақты қандай ферменттер бар екенін сипаттау қиын болар еді деп ойлаймын. Мен лимон қышқылы циклінің ферменттерінің барлығы дерлік Зимаза белсенділігіне қатысады деп ойладым.

Лимон қышқылы цикліндегі көптеген ферменттер өздерімен және басқа ферменттермен үлкен комплекстер құрайды, олар Зимазаның бастапқы ашылуына жауапты болуы мүмкін.


Ферменттер қалай жұмыс істейді?

  • Химиялық реакциядағы ферменттердің әсер ету механизмі субстратты байланыстырудың, катализдің, субстраттың көрсетілуінің және аллостериялық модуляцияның бірнеше режимдері арқылы жүзеге асуы мүмкін.
  • Бірақ ферменттердің ең көп тараған әрекеті субстратты байланыстыру болып табылады.
  • Фермент молекуласының субстраты байланысатын және фермент-субстрат кешенін түзетін белгілі бір белсенді аймаққа ие.
  • Реакция ферментпен қысқаша байланыста қалатын өнімдерді шығару үшін байланыстыру орнында жүреді.
  • Содан кейін өнім босатылады, ал фермент молекуласы катализдің басқа айналымын бастау үшін белсенді күйде босатылады.
  • Ферменттердің әсер ету механизмін сипаттау үшін әртүрлі модельдер ұсынылды

1. Құлып және кілт гипотезасы

  • Құлып пен кілт үлгісін 1898 жылы Эмиль Фишер ұсынған және үлгі үлгісі ретінде де белгілі.
  • Бұл модельге сәйкес субстрат пен ферменттің байланысуы белсенді жерде кілттің құлыпқа сәйкес келетініне ұқсас жолмен жүреді және фермент-субстрат кешенінің түзілуіне әкеледі.
  • Іс жүзінде фермент-субстрат байланысуы ферменттің молекулалық құрылымы мен субстрат арасындағы өзара сәйкестікке байланысты.
  • Түзілген фермент-субстрат кешені өте тұрақсыз және реакцияның соңғы өнімдерін шығару және бос ферментті қалпына келтіру үшін дереу дерлік ыдырайды.
  • Бұл процесс энергияның бөлінуіне әкеледі, ол өз кезегінде субстрат молекуласының энергетикалық деңгейін көтереді, осылайша белсендірілген немесе өтпелі күйді тудырады.
  • Бұл белсендірілген күйде субстрат молекуласының кейбір байланыстары үзілуге ​​бейім болады.
  • Бірақ бұл модельдің аздаған кемшіліктері бар, өйткені ол ферменттің өтпелі күйінің тұрақтылығын, сонымен қатар белсенді жердің қаттылығы туралы түсінікті түсіндіре алмайды.

2. Индукцияланған сәйкестік гипотезасы

  • Индукцияланған сәйкестік гипотезасы 1958 жылы Кошланд ұсынған құлып және кілт гипотезасының өзгертілген түрі болып табылады.
  • Бұл гипотеза бойынша фермент молекуласы өзінің бастапқы пішіні мен құрылымын сақтамайды.
  • Оның орнына субстраттың жанасуы индукциялайды фермент молекуласының белсенді жеріндегі кейбір конфигурациялық немесе геометриялық өзгерістер.
  • Нәтижесінде фермент молекуласы субстраттың конфигурациясына және белсенді орталықтарына толығымен сәйкес келетіндей етіп жасалады.
  • Сонымен қатар, басқа аминқышқылдарының қалдықтары молекуланың ішкі бөлігінде көмілген күйде қалады.
  • Дегенмен, конформациялық өзгерістерге әкелетін оқиғалар тізбегі басқаша болуы мүмкін.
  • Кейбір ферменттер алдымен конформациялық өзгеріске ұшырауы мүмкін, содан кейін субстратты байланыстырады.
  • Альтернативті жолда субстрат алдымен байланыстырылуы мүмкін, содан кейін белсенді жерде конформациялық өзгеріс болуы мүмкін.
  • Үшіншіден, екі процесс те соңғы растауға дейін әрі қарай изомерленумен бірге жүруі мүмкін.

Ферменттік сұрақтар мен жауаптар

Сұрақ: Белгілі бір метаболикалық жолдарда бірқатар ферменттер қажет. Бұл мультиферменттік кешендер қоршалған
а) мембрана
(b) АТФ-дағы аудан
(c) Микроденелер
(d) Эндоплазмалық тор.
Ans. (а)

Сұрақ: Биохимиялық реакциялардың көпшілігі тірі емес организмдерде болатын реакциялардан ерекшеленеді

Сұрақ: Төмендегі ферменттердің қайсысы оттегімен инактивацияланады
а) дегидрогеназа
(b) нитрогеназа
(c) фосфат
(d) уреаза
Ans. (б)

Сұрақ: Фермент әрекет етеді
а) активтену энергиясын азайту
(b) активтену энергиясын арттыру
(c) рН төмендету
(d) рН жоғарылату
Ans. (а)

Сұрақ: Цитохромоксидаза ферменті бар
а) магний
(b) марганец
(c) Темір
(d) кобальт
Ans. (c)

Сұрақ: Температураның әрбір 10 0 С көтерілуі ферменттердің катализделген реакцияларының жылдамдығына қалай әсер етеді?
(а) Жартылар
ә) Төрт рет болады
(c) Екі есе
(d) Өзгеріссіз қалады
Ans. (c)

Сұрақ: Ферментті функциясыз етуге болады
(а) Оның өнімін түзу кезінде тез жою
(b) оның концентрациясын екі есе арттыру
(c) оның концентрациясын төмендету
(d) оның белсенді сайтын блоктау
Ans. (d)

Сұрақ: Күріш немесе нан ұзақ шайнағанда тәтті дәм болады, себебі олардағы крахмал ыдырайды. Бұл реакцияға қатысатын сілекейдегі фермент
а) пепсин
(b) Ренин
(c) амилаза
(d) инвертаза
Ans. (c)

Сұрақ: Қазіргі номенклатура жүйесінде келесі ферменттердің қайсысы 1-ші орынды алады
(а) Оксидоредуктаза
(b) Трансфераза
(c) Гидролаза
(d) лигаза
Ans. (а)

Сұрақ: Зимогендер
а) Крахмалға әсер ететін фермент
ә) Зимаза ферменттерінің тобы
(c) Белсенді емес фермент прекурсорлары
(d) жоғарыда аталғандардың ешқайсысы
Ans. (c)

Сұрақ: Ферменттер жасуша ішінде қалай болса, солай болады
(а) қатты күйде
(b) кристалды түрде
(c) коллоидты түрде
(d) ерітінді түрінде
Ans. (c)

Сұрақ: Ферменттердің оптималары өте тар
(а) Жарық
(b) Температура
(c) рН
(d) Ылғалдылық
Ans. (c)

Сұрақ: Зимаза ферментін түрлендіреді
(а) қантты крахмалға айналдыру
(b) қантқа крахмал
(c) фруктоза глюкозаға айналады
(d) этил спиртіне гексоза
Ans. (d)

Сұрақ: Алкогольді ашытудың ферментативті процесс екенін кім көрсетті
а) Луи Пастер
(б) Юстус Либег
(c) Эдвард Бюхнер
(d) Джеймс Самнер
Ans. (c)

Сұрақ: Крахмалды мальтозаға айналдыратын ферменттер
а) мальтаз
б) диастаз
(c) Инвертаза
(d) гидрогеназа
Ans. (б)

Сұрақ: Асқорыту ферменттерінің көпшілігі класына жатады
а) Лиаздар
(b) Гидролазалар
(c) Оксидоредуктазалар
(d) Трансферазалар.
Ans. (б)


Ферменттердің әсер ету механизмі

Ферменттің әсер ету механизмі екі факторға, атап айтқанда ферменттің ерекшелігіне және реагенттердің немесе субстраттардың ауысу күйіне байланысты. The ферменттің спецификасы кішкентай апертура немесе саңылау сияқты көрінетін оның белсенді учаскесіне байланысты. Ферменттің белсенді аймағы –NH сияқты қалдықтардың арқасында ферментті субстратпен арнайы байланыстыруға мүмкіндік береді.2, -SH топтары т.б.

Біз ферменттердің биокатализатор екенін естіген болуымыз керек, бірақ биокатализаторлардың не істейтінін білуіміз керек. Кез келген биохимиялық немесе биологиялық реакцияларға ферменттердің қатысуы «Катализделген реакция”, және олар реакцияны тек 10 7-ден 10 20 есеге дейін жылдамдатады.

Сондықтан ферменттер тек реакция жылдамдығын немесе әрекеттесуші заттардың өнімге айналуын арттыратын биокатализатор қызметін атқарады. Реакцияда ферменттер ешқашан қолданылмайтынын есте ұстаған жөн, яғни олар өнімдерді шығарғаннан кейін бос қалады.

Ферменттер денатуратсызданғанша және ингибиторлармен байланысқанша бір химиялық жолды бірнеше рет катализдей алады. Осы тұрғыда біз ферменттердің әсер ету механизмін үш танымал модель (құлыптау және кілт гипотезасы, индукцияланған сәйкестік моделі және Михаэлис пен Ментен теңдеуі) арқылы зерттейміз.

Сіз сондай-ақ фермент-катализденген және катализденбеген реакциялар (ферментсіз) механизмдерінің арасындағы айырмашылықты және ферменттің механизмін зерттеуге қатысты кейбір маңызды терминдердің мағынасын білесіз.

Мазмұны: Ферменттердің әсер ету механизмі

Маңызды шарттар

Ферменттердің әсер ету механизміне кіріспес бұрын келесі терминдерді қысқаша білуіміз керек:

Ферменттер: Бұл 3-D протеинді органикалық қосылыстар, олар «биокатализатор” реакция жылдамдығын арттыру үшін. Ферменттер спецификалық болып табылады, себебі ферменттің белсенді аймағы деп аталатын нақты аймақ бар.

Ферменттік әрекет: Бұл химиялық субстраттардың (реакцияға қатысатын) қажетті өнімдерге катализін немесе ыдырауын жеңілдететін ферменттің белсенділігі ретінде анықталады. Сондықтан «фермент әрекеті» терминін кейде «Ферменттердің катализі”.

Фермент катализі көптеген биологиялық немесе биохимиялық жолдардың пайда болуы үшін қажет немесе тіршілікті қамтамасыз ететін химиялық өзара әрекеттесу үшін маңызды. Фермент катализінің бірнеше мысалын қарастырайық:

  1. Сахароза (дисахарид) ферменттің әсерінен екі түрлі моносахарид молекулаларына, яғни глюкоза мен фруктозаға айналады.Сахараза”.
  2. Глюкоза (моносахарид) ферменттің әсерінен этанолға (бастапқы спирт) және атмосфералық көмірқышқыл газына айналады.Зимаза”.

Субстраттар: Энзимология тұрғысынан субстраттар ферментпен уақытша байланыс түзетін немесе фермент-субстрат кешенін түзетін әрекеттесуші заттардың молекулаларына жатады (E-S кешені). Екеуінің бастапқы жанасуы арасында әртүрлі байланыстар пайда болады, яғни мінсіз сәйкестікті жасау үшін байланыстыру энергиясын бөлетін фермент пен субстрат.

Өнімдер: Энзимология тұрғысынан өнімдер фермент-субстрат кешеніндегі конформациялық өзгерістер арқылы пайда болатын түрлерге немесе молекулаларға жатады. Ферменттер өнімдерді шығарғаннан кейін бастапқы күйіне жетеді және олар субстрат молекулаларының бірдей жолмен өтуі үшін қол жетімді.

Механизм

Ферменттің әсер ету механизмі әдетте активтену энергиясына байланысты. Кез келген химиялық реакцияға қатысатын ферменттер белсендіру энергиясын азайтады және субстраттың өнімге айналуы арасындағы уақытты азайтады. Сондықтан ферменттің механизмін егжей-тегжейлі зерттеу үшін біз келесі терминдердің мағынасын білуіміз керек:

Өтпелі күй: мынаған қатысты жоғары энергетикалық күй оның барысында субстраттар өнімдерге түсу процесінде болады. Өтпелі күй - бұл субстрат пен өнім арасындағы аралық кезең, ол қалады тұрақсыз, немесе бұл кезең ұзаққа созылмайды. Өтпелі күйге жету үшін субстраттар кейбір белсендіру энергиясын қажет етеді.

Активтену энергиясы: Ол субстраттардың ішіне түсуі үшін қажетті ең аз энергияны білдіреді өтпелі күй және субстрат молекулаларын қажетті өнімдерге айналдырады. Реактивтер қоршаған ортаның жылу энергиясын пайдалану арқылы өнімдер түзе алады. Бірақ ферменттермен байланысқан реактивтер өнімдерді жылдамырақ шығарады.

Катализ: a пайдаланатын кез келген химиялық реакция биокатализатор немесе субстраттарды өнімдерге айналдыру үшін жылу энергиясы, бұл процесс катализ деп аталады. Тек жылу энергиясы арқылы өнімге айналатын субстрат категориясына жатады катализденбеген реакция.

Керісінше, биокатализатордың (ферменттің) қатысуымен өнімге айналатын субстраттар категориясына жатады. катализделген реакция. Ферменттер активтену энергиясын төмендетеді немесе реакция жылдамдығын арттырады (субстраттың өнімге айналуы).

Бос энергия: Энзимология тұрғысынан бос энергия немесе Гиббс бос энергиясы субстраттар мен өнімдердің энергия деңгейі арасындағы потенциалдық айырмашылық болып табылады. Ол ретінде белгіленеді ∆G.

Құлып және кілт гипотезасы

есімді ғалымның бастаушысы болды Эмиль Фишер (1894 ж.), ол ферменттің механизмін түсіндіреді. Бұл модельге сәйкес белсенді аймақ - белгілі бір пішінді немесе конформацияға ие ферменттің аймағы.

Құлып және кілт гипотезасының қарапайым тәсілі бар, ол белгілі бір субстрат ферменттің саңылауына тамаша сәйкес келеді (белсенді сайт) реакцияның пайда болуы үшін. Сол сияқты, бір арнайы кілт құлыптың ойығына кіріп, оны ашады.

Амин қышқылының қалдықтары ферменттің белсенді аймағын байланыстыруға мүмкіндік береді арнайы субстратпен. Осылайша, бұл модель тек субстрат белсенді учаскенің пішініне сәйкес пішіні барларды байланыстыра алатын ферменттің ерекшелігін түсіндіреді. Құлып пен кілт үлгісінде көптеген бос орындар бар, мысалы:

  1. Бұл эксперимент түсіндіре алмайды кең ерекшелігі ферменттің.
  2. Ол түсіндірмеді байланыстыру механизмі ферментпен субстрат.
  3. Құлып пен кілт үлгісі механизмі туралы ешқандай ақпарат бере алмады фермент катализі немесе өнімді қалыптастыру.

Индукцияланған сәйкестік моделі

Бұл ферменттердің әсер ету механизмін зерттеудің кең таралған моделі және ғалымның бастаушысы Даниел Кошланд (1959 жылы). Оның теориясы бойынша активті учаске деп конформациялық өзгерістерге ұшырай алатын ферменттің икемді аймағын айтады. атымен де танымал қолғап үлгісі.

Индукцияланған сәйкестік моделі ферменттің белсенді аймағының екі нақты орны бар екенін түсіндіреді (тіректеу және каталитикалық учаске). Бастапқыда субстрат бекітіледі тірек аймағы, одан кейін каталитикалық алаң E-S кешеніне кейбір конформациялық өзгерістер әкеледі. Конформацияның өзгеруі екеуінің арасындағы әртүрлі байланыстардың үзілуіне әкеледі және өнімнің пайда болуына әкеледі.

Катализден кейін фермент субстраттарды өнімдерге айналдырудың жаңа циклін жүзеге асыру үшін еркін болады. Осылайша, индукцияланған сәйкестік моделі құлып пен кілт теориясының саңылауларын түсіндіре отырып, өтейді. кең ерекшелігі фермент және реакцияның катализі.

Михаэлис пен Ментен моделі

Леонор Михаэлис және Мод Ментен ферменттердің әсер ету механизмін түсіндіру үшін 1913 жылы теңдеу берді. төмендеуіне байланысты белсендіру энергиясы. Михаэлис Ментен теңдеуіне сәйкес, фермент-субстрат кешені қайтымды түрде (фермент пен субстрат) диссоциациялануы мүмкін және одан әрі беруге (фермент пен өнім) өтуі мүмкін.

Катализделген реакцияда немесе ферменттің қатысуымен субстрат активтену энергиясының төмендеуіне байланысты өтпелі күйге тез жетеді. Фермент субстраттың өнім түзуіне қажетті энергияны (белсендіру энергиясын) азайтады. Керісінше, субстраттар өтпелі күйге жету үшін көбірек уақыт алады және фермент катализаторынсыз өнімдер түзеді.

Гиббстің бос энергиясы тіпті ферменттің қатысуымен де өзгермейді. Сондықтан катализденген және катализделмеген реакциялар үшін Гиббс энергиясы болып қалады бірдей. Осылайша, бұл модель де түсіндіреді жылдамдық реакция туралы.

Қорытынды

Ферменттің әсер ету механизмі активтену энергиясын төмендету немесе субстраттың өнімге айналуын жылдамдату болып табылады деп қорытынды жасауға болады. Ешбір химиялық реакция субстраттарға қарағанда ферменттерді пайдаланбайды немесе ферменттер көбірек химиялық конверсияларды жүзеге асыру үшін бос қалады.


Мазмұны

17 ғасырдың аяғы мен 18 ғасырдың басында еттің асқазан сөлімен қорытылуы [7] және өсімдік сығындылары мен сілекей арқылы крахмалдың қантқа айналуы белгілі болды, бірақ олардың пайда болу механизмдері анықталмады. [8]

Француз химигі Ансельме Пайен 1833 жылы бірінші болып диастаза ферментін ашты. [9] Бірнеше онжылдықтардан кейін ашытқылар арқылы қантты спиртке дейін ашытуды зерттей отырып, Луи Пастер бұл ашытуға оның құрамындағы өмірлік күш әсер етеді деген қорытындыға келді. ашытқы жасушалары «ферменттер» деп аталады, олар тек тірі ағзалардың ішінде жұмыс істейді деп есептелді. Ол «алкогольді ашыту - бұл жасушалардың өлуімен немесе шіруімен емес, ашытқы жасушаларының өмірімен және ұйымымен байланысты әрекет» деп жазды. [10]

1877 жылы неміс физиологы Вильгельм Кюне (1837–1900) терминді алғаш рет қолданды. фермент, бұл процесті сипаттау үшін грек ἔνζυμον, «ашытқы» немесе «ашытқыда» деген сөзден шыққан. [11] Сөз фермент кейінірек пепсин сияқты жансыз заттарға және сөзге қатысты қолданылды ашыту тірі организмдер шығаратын химиялық белсенділікке сілтеме жасау үшін пайдаланылды. [12]

Эдуард Бюхнер ашытқы сығындыларын зерттеуге арналған алғашқы жұмысын 1897 жылы ұсынды. Берлин университетінде жүргізілген бірқатар тәжірибелерде ол қоспада тірі ашытқы жасушалары болмаған кезде де қант ашытқы сығындылары арқылы ашытылатынын анықтады. [13] Ол сахарозаның ашытуын тудырған ферментті «зимаза» деп атады. [14] 1907 жылы ол «жасушасыз ашытуды ашқаны» үшін химия бойынша Нобель сыйлығын алды. Бюхнердің мысалы бойынша ферменттер әдетте жүргізетін реакциясына қарай аталады: жұрнақ -ас субстрат атауымен (мысалы, лактаза – лактозаны бөлетін фермент) немесе реакция түріне (мысалы, ДНҚ полимераза ДНҚ полимерлерін түзеді) біріктіріледі. [15]

Ферменттердің биохимиялық сәйкестігі 1900 жылдардың басында әлі белгісіз болды. Көптеген ғалымдар ферментативті белсенділіктің ақуыздармен байланысты екенін байқады, бірақ басқалары (мысалы, Нобель сыйлығының лауреаты Ричард Виллштеттер) белоктар тек шынайы ферменттердің тасымалдаушысы және белоктар екенін дәлелдеді. өз алдына катализге қабілетсіз болды. [16] 1926 жылы Джеймс Б.Самнер уреаза ферментінің таза ақуыз екенін көрсетті және оны 1937 жылы каталаза ферменті үшін де кристалдандырды. Таза ақуыздар ферменттер бола алады деген қорытындыны ас қорыту ферменттерімен жұмыс істеген Джон Ховард Нортроп пен Венделл Мередит Стэнли нақты көрсетті. (1930), трипсин және химотрипсин. Бұл үш ғалымға 1946 жылы химия бойынша Нобель сыйлығы берілді. [17]

Ферменттердің кристалдануы мүмкін екендігінің ашылуы, сайып келгенде, олардың құрылымдарын рентгендік кристаллография арқылы шешуге мүмкіндік берді. Бұл ең алғаш рет көз жасында, сілекейінде және жұмыртқаның ақтығында кездесетін лизоцим үшін жасалды, ол кейбір бактериялардың қабығын сіңіреді. Бұл құрылымды Дэвид Чилтон Филлипс бастаған топ шешіп, 1965 жылы жариялады. [18] Бұл жоғары ажыратымдылықтағы құрылым лизоцим құрылымдық биология саласының бастамасын және ферменттердің атомдық деңгейде егжей-тегжейлі жұмыс істейтінін түсінуге күш салды. [19]

Ферменттерді екі негізгі критерий бойынша жіктеуге болады: аминқышқылдарының тізбегінің ұқсастығы (және осылайша эволюциялық байланыс) немесе ферментативті белсенділік.

Ферменттік белсенділік. Ферменттің атауы көбінесе оның субстратынан немесе катализдейтін химиялық реакциядан алынған, сөздің соңы мына сөзбен аяқталады. -ас. [1] : 8.1.3 Мысалдар лактаза, алкогольдегидрогеназа және ДНҚ полимераза болып табылады. Бірдей химиялық реакцияны катализдейтін әртүрлі ферменттер изофермент деп аталады. [1] : 10.3

Биохимия және молекулалық биологияның халықаралық одағы ферменттердің номенклатурасын, EC нөмірлерін («Фермент комиссиясы» үшін) әзірледі. Әрбір фермент ферментативті белсенділіктің иерархиясын (өте жалпыдан өте ерекшеге дейін) білдіретін төрт санның тізбегі арқылы «EC» арқылы сипатталады. Яғни, бірінші сан ферментті оның механизміне қарай кең түрде жіктейді, ал басқа сандар барған сайын ерекшелікті қосады. [20]

Жоғарғы деңгейдегі классификация:

  • EC 1, Оксидоредуктазалар: тотығу/тотықсыздану реакцияларын катализдейді
  • EC 2, Трансферазалар: функционалдық топты тасымалдау (мысалы метил немесе фосфат тобы)
  • EC 3, Гидролазалар: әртүрлі байланыстардың гидролизін катализдейді
  • EC 4, лиаздар: гидролиз бен тотығудан басқа әдістермен әртүрлі байланыстарды ажыратады
  • EC 5, изомеразалар: бір молекуладағы изомерлену өзгерістерін катализдейді
  • EC 6, лигазалар: екі молекуланы коваленттік байланыспен біріктіреді.

Бұл бөлімдер субстрат, өнімдер және химиялық механизм сияқты басқа белгілер бойынша бөлінеді. Фермент төрт сандық белгілеу арқылы толық сипатталады. Мысалы, гексокиназа (EC 2.7.1.1) гексоза қантына фосфат тобын (EC 2.7) қосатын трансфераза (EC 2), құрамында спирт тобы бар молекула (EC 2.7.1). [21]

Тізбек ұқсастығы. EC санаттары жасайды емес реттілік ұқсастығын көрсетеді. Мысалы, дәл бірдей реакцияны катализдейтін бірдей EC санының екі лигазасы мүлдем басқа реттілікке ие болуы мүмкін. Функцияларына қарамастан, ферменттер, кез келген басқа белоктар сияқты, олардың реттілік ұқсастығы бойынша көптеген отбасыларға жіктеледі. Бұл отбасылар Pfam сияқты ондаған түрлі ақуыздар мен ақуыздар отбасыларының дерекқорларында құжатталған. [22]

Ферменттер негізінен глобулярлы белоктар болып табылады, олар жеке немесе үлкенірек комплекстерде әрекет етеді. Аминқышқылдарының тізбегі құрылымды анықтайды, ол өз кезегінде ферменттің каталитикалық белсенділігін анықтайды. [23] Құрылым функцияны анықтағанымен, жаңа ферментативті белсенділікті тек құрылымнан әлі болжау мүмкін емес. [24] Фермент құрылымдары қыздырылғанда немесе химиялық денатуранттарға әсер еткенде ашылады (денатурацияланады) және құрылымның бұл бұзылуы әдетте белсенділіктің жоғалуына әкеледі. [25] Ферменттердің денатурациясы әдетте түрдің қалыпты деңгейінен жоғары температурамен байланысты, нәтижесінде ыстық бұлақтар сияқты жанартаулық ортада өмір сүретін бактериялардың ферменттері ферменттер катализдейтін реакцияларға мүмкіндік беретін жоғары температурада жұмыс істеу қабілеті үшін өнеркәсіптік пайдаланушылармен бағаланады. өте жоғары қарқынмен жұмыс істеу керек.

Ферменттер әдетте субстраттарынан әлдеқайда үлкен болады. Өлшемдері 4-оксалокротонат таутомераза мономеріне арналған 62 амин қышқылы қалдықтарынан [26] жануарлар май қышқылы синтазасындағы 2500-ден астам қалдыққа дейін ауытқиды. [27] Олардың құрылымының аз ғана бөлігі (шамамен 2-4 аминқышқылдары) катализге тікелей қатысады: каталитикалық алаң. [28] Бұл каталитикалық орын қалдық субстраттарды бағыттайтын бір немесе бірнеше байланыстырушы орындардың жанында орналасқан. Каталитикалық орын мен байланыстыру орны бірге ферменттің белсенді аймағын құрайды. Фермент құрылымының қалған көпшілігі белсенді аймақтың нақты бағыты мен динамикасын сақтауға қызмет етеді. [29]

Кейбір ферменттерде аминқышқылдары катализге тікелей қатыспайды, ферментте каталитикалық кофакторларды байланыстыратын және бағыттайтын учаскелер бар. [29] Фермент құрылымдарында шағын молекуланың байланысуы белсенділікті арттыратын немесе төмендететін конформациялық өзгерісті тудыратын аллостериялық учаскелерді де қамтуы мүмкін. [30]

Рибозимдер деп аталатын РНҚ негізіндегі биологиялық катализаторлардың аз саны бар, олар қайтадан жалғыз немесе ақуыздармен бірге әрекет ете алады. Олардың ең көп тарағаны – белок пен каталитикалық РНҚ компоненттерінің кешені болып табылатын рибосома. [1] : 2.2

Субстратты байланыстыру

Ферменттер кез келген химиялық реакцияны катализдемес бұрын субстраттарын байланыстыруы керек. Ферменттер әдетте қандай субстраттарды байланыстыратыны және содан кейін химиялық реакция катализденетіні туралы өте ерекше. Ерекшелік субстраттарға қосымша пішіні, заряды және гидрофильді/гидрофобты сипаттамалары бар қалталарды байланыстыру арқылы қол жеткізіледі. Сондықтан ферменттер өте ұқсас субстрат молекулаларын химоселективті, региоселективті және стереоспецификалық деп ажырата алады. [31]

Ең жоғары ерекшелік пен дәлдікті көрсететін кейбір ферменттер геномды көшіруге және экспрессиялауға қатысады. Бұл ферменттердің кейбірінде «дәлелдеу» механизмдері бар. Мұнда ДНҚ полимераза сияқты фермент бірінші қадамда реакцияны катализдейді, содан кейін екінші қадамда өнімнің дұрыстығын тексереді. [32] Бұл екі сатылы процесс сүтқоректілердің жоғары дәлдіктегі полимеразаларындағы 100 миллион реакциядағы орташа қателіктердің 1 қатеден аз болуына әкеледі. [1] : 5.3.1 Ұқсас түзету механизмдері РНҚ полимеразада, [33] аминоацил тРНҚ синтетазаларында [34] және рибосомаларда да кездеседі. [35]

Керісінше, кейбір ферменттер кең спецификаға ие және әртүрлі физиологиялық маңызды субстраттар ауқымында әрекет ететін ферменттердің азғындығын көрсетеді. Көптеген ферменттер кездейсоқ (яғни бейтарап) пайда болған шағын жанама әрекеттерге ие, бұл жаңа функцияның эволюциялық таңдауының бастапқы нүктесі болуы мүмкін. [36] [37]

«Құлып және кілт» үлгісі

Ферменттердің байқалған ерекшелігін түсіндіру үшін 1894 жылы Эмиль Фишер ферменттің де, субстраттың да бір-біріне дәл сәйкес келетін нақты қосымша геометриялық фигуралар болуын ұсынды. [38] Бұл көбінесе «құлып пен кілт» үлгісі деп аталады. [1] : 8.3.2 Бұл ерте үлгі ферменттердің ерекшелігін түсіндіреді, бірақ ферменттер жететін өтпелі күйдің тұрақтандыруын түсіндіре алмайды. [39]

Индукцияланған сәйкестік моделі

1958 жылы Дэниел Кошланд құлып пен кілт үлгісіне модификациялауды ұсынды: ферменттер біршама икемді құрылымдар болғандықтан, субстрат ферментпен әрекеттескенде белсенді аймақ субстратпен әрекеттесу арқылы үздіксіз өзгереді. [40] Нәтижесінде субстрат қатты белсенді аймақпен жай ғана байланыспайды, белсенді аймақты құрайтын аминқышқылдарының бүйірлік тізбектері ферментке каталитикалық қызметін орындауға мүмкіндік беретін нақты позицияларға қалыптасады. Кейбір жағдайларда, мысалы, гликозидазаларда субстрат молекуласы белсенді аймаққа енген кезде пішінін аздап өзгертеді. [41] Белсенді учаске субстрат толығымен байланғанша өзгере береді, осы кезде соңғы пішін мен зарядтың таралуы анықталады. [42] Индукцияланған сәйкестік конформациялық түзету механизмі арқылы бәсекелестік пен шу бар кезде молекулалық танудың сенімділігін арттыруы мүмкін. [43]

Катализ

Ферменттер реакцияларды бірнеше жолмен жеделдете алады, олардың барлығы белсендіру энергиясын төмендетеді (ΔG ‡ , Гиббс бос энергиясы) [44]

  1. Өтпелі күйді тұрақтандыру арқылы:
    • Энергиясын төмендету үшін өтпелі күйге қосымша зарядтың таралуы бар ортаны құру [45]
  2. Баламалы реакция жолын ұсыну арқылы:
    • Субстратпен уақытша әрекеттесіп, энергияның төменгі ауысу күйін қамтамасыз ету үшін ковалентті аралық өнім түзеді [46]
  3. Субстраттың негізгі күйін тұрақсыздандыру арқылы:
    • Өтпелі күйге жету үшін қажетті энергияны азайту үшін байланысқан субстраттарды олардың өтпелі күй формасына бұрмалау [47]
    • Реакция энтропиясының өзгеруін азайту үшін субстраттарды өнімді құрылымға бағыттау арқылы [48] (бұл механизмнің катализге қосқан үлесі салыстырмалы түрде аз) [49]

Ферменттер осы механизмдердің бірнешеуін бір уақытта қолдана алады. Мысалы, трипсин сияқты протеазалар каталитикалық триаданың көмегімен ковалентті катализді жүзеге асырады, оксианионды саңылау арқылы өтпелі күйлерде зарядтың жиналуын тұрақтандырады, бағдарланған су субстратының көмегімен толық гидролиз. [50]

Динамика

Ферменттер қатты емес, статикалық құрылымдар емес, олардың орнына күрделі ішкі динамикалық қозғалыстар бар, яғни жеке аминқышқылдарының қалдықтары, ақуыз ілмегін немесе екінші реттік құрылымның бірлігін құрайтын қалдық топтары немесе тіпті тұтас ақуыз сияқты фермент құрылымының бөліктерінің қозғалысы. домен. Бұл қозғалыстар тепе-теңдікте бір-біріне айналатын сәл өзгеше құрылымдардың конформациялық ансамблін тудырады. Бұл ансамбльдегі әртүрлі күйлер фермент қызметінің әртүрлі аспектілерімен байланысты болуы мүмкін. Мысалы, дигидрофолатредуктаза ферментінің әртүрлі конформациясы каталитикалық резонанс теориясына сәйкес [51] субстратты байланыстыру, катализ, кофакторды босату және каталитикалық циклдің өнім шығару қадамдарымен байланысты.

Субстрат презентациясы

Субстрат презентациясы - ферменттің субстратынан секвестрленетін процесс. Ферменттер плазмалық мембранаға ядродағы немесе цитозолдағы субстраттан алшақтап секвестрленуі мүмкін. Немесе мембрана ішінде фермент бұзылған аймақта субстратынан алшақ липидті салдарға секвестрленуі мүмкін. Фермент бөлінгенде ол субстратпен араласады. Немесе ферментті белсендіру үшін оның субстратының жанында секвестрлеуге болады. Мысалы, фермент ерігіш болуы мүмкін және белсендірілген кезде плазмалық мембранадағы липидпен байланысады, содан кейін плазмалық мембранадағы молекулаларға әсер етеді.

Аллостериялық модуляция

Аллостериялық учаскелер - жасушалық ортадағы молекулалармен байланысатын белсенді аймақтан ерекшеленетін ферменттегі қалталар. Содан кейін бұл молекулалар белсенді аймаққа ауысатын ферменттің конформациясының немесе динамикасының өзгеруін тудырады және осылайша ферменттің реакция жылдамдығына әсер етеді. [52] Осылайша, аллостериялық әрекеттесулер ферменттерді тежей алады немесе белсендіреді. Ферменттің метаболикалық жолында жоғары немесе төменгі ағындағы метаболиттермен аллостериялық әрекеттесу кері байланысты реттеуді тудырады, жолдың қалған бөлігі арқылы өтетін ағынға сәйкес ферменттің белсенділігін өзгертеді. [53]

Кейбір ферменттерге толық белсенділік көрсету үшін қосымша компоненттер қажет емес. Басқалары белсенділік үшін байланыстыру үшін кофакторлар деп аталатын белокты емес молекулаларды талап етеді. [54] Кофакторлар бейорганикалық (мысалы, металл иондары және темір-күкірт кластерлері) немесе органикалық қосылыстар (мысалы, флавин және гем) болуы мүмкін. Бұл кофакторлар көптеген мақсаттарға қызмет етеді, мысалы, металл иондары белсенді аймақтағы нуклеофильді түрлерді тұрақтандыруға көмектеседі. [55] Органикалық кофакторлар реакция кезінде ферменттің белсенді жерінен бөлінетін коферменттер немесе ферментпен тығыз байланысқан протездік топтар болуы мүмкін. Органикалық протездік топтар ковалентті байланыста болуы мүмкін (мысалы, пируват карбоксилаза сияқты ферменттердегі биотин). [56]

Құрамында кофакторы бар ферментке мысал ретінде өзінің белсенді аймағының бөлігі ретінде байланысқан мырыш кофакторын пайдаланатын көміртегі ангидразасын айтуға болады. [57] Бұл тығыз байланысқан иондар немесе молекулалар әдетте белсенді жерде болады және катализге қатысады. [1] : 8.1.1 Мысалы, флавин және гем кофакторлары тотығу-тотықсыздану реакцияларына жиі қатысады. [1] : 17

Кофакторды қажет ететін, бірақ бір байланысы жоқ ферменттер деп аталады апоферменттер немесе апопротеиндер. Белсенділікке қажетті кофактор(лар)мен бірге фермент а деп аталады голофермент (немесе галофермент). Термин голофермент сонымен қатар ДНҚ-полимеразалар сияқты көптеген ақуыз суббірліктерінен тұратын ферменттерге де қолдануға болады, голофермент белсенділікке қажетті барлық суббірліктерден тұратын толық кешен болып табылады. [1] : 8.1.1

Коэнзимдер

Коэнзимдер - бұл ферментпен бос немесе тығыз байланыса алатын шағын органикалық молекулалар. Коэнзимдер химиялық топтарды бір ферменттен екіншісіне тасымалдайды. [58] Мысалдар: NADH, NADPH және аденозинтрифосфат (ATP). Флавин мононуклеотиді (FMN), флавин адениндинуклеотиді (ФАД), тиамин пирофосфат (TPP) және тетрагидрофолат (THF) сияқты кейбір коферменттер витаминдерден алынған. Бұл коферменттерді организм синтездей алмайды жаңадан және бір-бірімен тығыз байланысты қосылыстар (дәрумендер) диетадан алынуы керек. Тасымалданатын химиялық топтарға мыналар жатады:

  • NAD немесе NADP + арқылы тасымалданатын гидрид-ион (H − ).
  • аденозинтрифосфаты арқылы тасымалданатын фосфат тобы
  • кофермент А тасымалдайтын ацетил тобы
  • Фолий қышқылымен тасымалданатын формил, метенил немесе метил топтары және
  • S-аденозилметионин тасымалдайтын метил тобы[58]

Коэнзимдер ферменттердің әсерінен химиялық түрде өзгеретіндіктен, коферменттерді субстраттардың ерекше класы немесе көптеген әртүрлі ферменттерге ортақ екінші субстрат деп қарастырған тиімді. Мысалы, 1000-ға жуық ферменттер NADH коферментін пайдаланатыны белгілі. [59]

Коэнзимдер әдетте үздіксіз регенерацияланады және олардың концентрациясы жасуша ішінде тұрақты деңгейде сақталады. Мысалы, NADPH пентозофосфат жолы және арқылы регенерацияланады С-аденозилметионин метионин аденозилтрансфераза арқылы. Бұл үздіксіз регенерация коферменттердің аз мөлшерін өте қарқынды қолдануға болатынын білдіреді. Мысалы, адам ағзасы күн сайын АТФ-дағы өз салмағын ауыстырады. [60]

Барлық катализаторлар сияқты, ферменттер реакцияның химиялық тепе-теңдігінің орнын өзгертпейді. Фермент болған кезде реакция ферментсіз жүретін бағытта, тек жылдамырақ жүреді. [1] : 8.2.3 Мысалы, карбоангидраза өзінің реакциясын әрекеттесуші заттардың концентрациясына байланысты кез келген бағытта катализдейді: [61]

Реакция жылдамдығы өнімге ыдырайтын өтпелі күйді қалыптастыру үшін қажет активтену энергиясына тәуелді. Ферменттер өтпелі күйдің энергиясын төмендету арқылы реакция жылдамдығын арттырады. Біріншіден, байланыстыру энергиясы төмен фермент-субстрат кешенін (ES) құрайды. Екіншіден, фермент катализдемеген реакциямен (ES ‡ ) салыстырғанда жету үшін аз энергияны қажет ететіндей өтпелі күйді тұрақтандырады. Соңында фермент-өнім кешені (EP) өнімдерді шығару үшін диссоциацияланады. [1] : 8.3

Ферменттер екі немесе одан да көп реакцияларды біріктіре алады, сондықтан термодинамикалық қолайлы реакция термодинамикалық қолайсыз реакцияны «қозғау» үшін пайдаланылуы мүмкін, осылайша өнімдердің біріктірілген энергиясы субстраттардан төмен болады. Мысалы, АТФ гидролизі көбінесе басқа химиялық реакцияларды жүргізу үшін қолданылады. [62]

Ферменттердің кинетикасы - ферменттердің субстраттарды қалай байланыстыратынын және оларды өнімге айналдыратынын зерттеу. [63] Кинетикалық талдауларда қолданылатын жылдамдық деректері әдетте ферменттік талдаулардан алынады. 1913 жылы Леонор Михаэлис пен Мод Леонора Ментен ферменттер кинетикасының сандық теориясын ұсынды, ол Майклис-Ментен кинетикасы деп аталады. [64] Михаэлис пен Ментеннің басты үлесі ферменттік реакцияларды екі кезеңде қарастыру болды. Біріншісінде субстрат ферментпен қайтымды байланысып, фермент-субстрат кешенін түзеді. Бұл кейде олардың құрметіне Михаэлис-Ментен кешені деп аталады. Содан кейін фермент реакцияның химиялық сатысын катализдейді және өнімді шығарады. Бұл жұмысты әрі қарай Г.Э.Бриггс пен Дж.Б.С.Халден дамытты, олар кинетикалық теңдеулерді шығарды, олар бүгінгі күнге дейін кеңінен қолданылады. [65]

Фермент жылдамдығы ерітінді жағдайына және субстрат концентрациясына байланысты. Ферментативті реакцияның максималды жылдамдығын табу үшін субстрат концентрациясын өнім түзілудің тұрақты жылдамдығы байқалғанша жоғарылатады. Бұл оң жақтағы қанықтылық қисығында көрсетілген. Қаныққандық субстрат концентрациясы жоғарылаған сайын бос ферменттің көбі субстратпен байланысқан ES кешеніне айналатындықтан болады. Максималды реакция жылдамдығында (Вмакс) ферменттің барлық белсенді учаскелері субстратпен байланысады, ал ES кешенінің мөлшері ферменттің жалпы мөлшерімен бірдей. [1] : 8.4

Вмакс бірнеше маңызды кинетикалық параметрлердің бірі ғана. Берілген реакция жылдамдығына жету үшін қажетті субстрат мөлшері де маңызды. Бұл Михаэлис-Ментен тұрақтысы арқылы берілген (Қм), бұл ферменттің максималды реакция жылдамдығының жартысына жетуі үшін қажетті субстрат концентрациясы, әрбір ферменттің өзіндік сипаттамасы бар. ҚМ берілген субстрат үшін. Тағы бір пайдалы тұрақты кмысық, деп те аталады айналым саны, бұл секундына бір белсенді сайт өңдейтін субстрат молекулаларының саны. [1] : 8.4

Ферменттің тиімділігін мына түрде көрсетуге болады кмысық/Қм. Мұны ерекшелік константасы деп те атайды және бірінші қайтымсыз қадамға дейінгі реакцияның барлық қадамдары үшін жылдамдық константаларын біріктіреді. Ерекшелік константасы жақындықты да, каталитикалық қабілетті де көрсететіндіктен, ол әртүрлі ферменттерді бір-бірімен немесе бір ферментті әртүрлі субстраттармен салыстыру үшін пайдалы. Ерекшелік тұрақтысы үшін теориялық максимум диффузия шегі деп аталады және шамамен 10 8-ден 10 9-ға дейін (M −1 s −1 ). Бұл кезде ферменттің субстратпен әрбір соқтығысуы катализге әкеледі, ал өнім түзілу жылдамдығы реакция жылдамдығымен емес, диффузия жылдамдығымен шектеледі. Осындай қасиеті бар ферменттер деп аталады каталитикалық мінсіз немесе кинетикалық тұрғыдан мінсіз. Мұндай ферменттердің мысалы триоза-фосфат изомераза, карбоангидраза, ацетилхолинэстераза, каталаза, фумараза, β-лактамаза және супероксиддисмутаза. [1] : 8.4.2 Мұндай ферменттердің айналымы секундына бірнеше миллион реакцияға жетуі мүмкін. [1] : 9.2 Бірақ көптеген ферменттер кемелден алыс: k c a t / K m >/K_< m >> және k c a t >> шамамен 10 5 с − 1 M − 1 < m >^<-1>< m >^<-1>> және 10 с − 1 >^<-1>> сәйкесінше. [66]

Михаэлис-Ментен кинетикасы еркін диффузия және термодинамикалық басқарылатын кездейсоқ соқтығысу жорамалдарынан алынған массалар әрекеті заңына сүйенеді. Көптеген биохимиялық немесе жасушалық процестер макромолекулалық толып кетуге және шектелген молекулалық қозғалысқа байланысты осы жағдайлардан айтарлықтай ауытқиды. [67] Модельдің соңғы, күрделі кеңейтімдері осы әсерлерді түзетуге тырысады. [68]

Ферменттердің реакция жылдамдығын фермент ингибиторларының әртүрлі түрлерімен төмендетуге болады. [69] : 73–74

Тежелудің түрлері

Бәсекеге қабілетті

Бәсекелес ингибитор мен субстрат бір мезгілде ферментпен байланыса алмайды. [70] Көбінесе бәсекеге қабілетті ингибиторлар ферменттің нақты субстратына қатты ұқсайды. Мысалы, метотрексат препараты дигидрофолатредуктаза ферментінің бәсекеге қабілетті тежегіші болып табылады, ол дигидрофолаттың тетрагидрофолатқа дейін тотықсыздануын катализдейді. [71] Дигидрофолат пен осы препараттың құрылымдары арасындағы ұқсастық ілеспе суретте көрсетілген. Мұндай тежелуді субстраттың жоғары концентрациясы арқылы жеңуге болады. Кейбір жағдайларда ингибитор кәдімгі субстраттың байланысу орнынан басқа сайтпен байланысып, әдеттегі байланыстыратын жердің пішінін өзгерту үшін аллостериялық әсер көрсете алады. [72]

Бәсекеге қабілетсіз

Бәсекеге қабілетті емес ингибитор субстрат байланысатын жерден басқа сайтпен байланысады. Субстрат бұрынғысынша өзінің әдеттегі жақындығымен байланысады, демек, Км сол күйінде қалады. Алайда ингибитор ферменттің каталитикалық тиімділігін төмендетеді, осылайша Vмакс азаяды. Бәсекелес тежелуден айырмашылығы, субстраттың жоғары концентрациясымен бәсекелес емес тежелуді жеңу мүмкін емес. [69] : 76–78

Бәсекеге қабілетсіз

Бәсекеге қабілетсіз ингибитор бос ферментпен байланыса алмайды, тек фермент-субстрат кешенімен байланысады, сондықтан ингибиторлардың бұл түрлері субстраттың жоғары концентрациясында ең тиімді. Ингибитордың қатысуымен фермент-субстрат кешені белсенді емес. [69] : 78 Бұл тежелудің түрі сирек кездеседі. [73]

Аралас

Аралас ингибитор аллостериялық аймақпен байланысады және субстрат пен ингибитордың байланысуы бір-біріне әсер етеді. Ферменттің қызметі төмендейді, бірақ ингибитормен байланысқанда жойылмайды. Бұл ингибитор түрі Михаэлис-Ментен теңдеуіне сәйкес келмейді. [69] : 76–78

Қайтымсыз

Қайтымсыз ингибитор әдетте белокпен ковалентті байланыс түзе отырып, ферментті тұрақты түрде инактивациялайды. [74] Пенициллин [75] және аспирин [76] - осы жолмен әрекет ететін кең таралған дәрілер.

Ингибиторлардың қызметі

Көптеген организмдерде ингибиторлар кері байланыс механизмінің бөлігі ретінде әрекет етуі мүмкін. Егер фермент организмде бір затты тым көп өндірсе, бұл зат оны түзетін жолдың басында фермент үшін ингибитор ретінде әрекет етуі мүмкін, бұл заттың өндірісінің баяулауына немесе жеткілікті мөлшерде болған кезде тоқтауына әкелуі мүмкін. Бұл теріс кері байланыстың бір түрі. Лимон қышқылының циклі сияқты негізгі метаболикалық жолдар осы механизмді пайдаланады. [1] : 17.2.2

Ингибиторлар ферменттердің қызметін модуляциялайтындықтан, олар көбінесе дәрі ретінде қолданылады. Мұндай препараттардың көпшілігі ферменттің табиғи субстратына ұқсайтын қайтымды бәсекелес ингибиторлар болып табылады, метотрексатқа ұқсас басқа да белгілі мысалдарға жоғары холестеринді емдеу үшін қолданылатын статиндер [77] және АИВ сияқты ретровирустық инфекцияларды емдеу үшін қолданылатын протеаза тежегіштері жатады. [78] Дәрі ретінде қолданылатын қайтымсыз ингибитордың жалпы мысалы - қабыну хабаршысы простагландинін шығаратын COX-1 және COX-2 ферменттерін тежейтін аспирин. [76] Басқа фермент ингибиторлары уланулар болып табылады. Мысалы, улы цианид цитохром с оксидаза ферментінің белсенді аймағындағы мыс және темірмен қосылып, жасушалық тыныс алуды тежейтін қайтымсыз фермент ингибиторы болып табылады. [79]

Ферменттер белоктардан тұратындықтан, олардың әрекеті рН, температура, субстрат концентрациясы және т.б. сияқты көптеген физикалық-химиялық факторлардың өзгеруіне сезімтал.

Төмендегі кестеде әртүрлі ферменттер үшін рН оптимумдары көрсетілген. [80]

Фермент Оңтайлы рН pH сипаттамасы
Пепсин 1.5–1.6 Қышқылдығы жоғары
Инвертаза 4.5 Қышқыл
Липаза (асқазан) 4.0–5.0 Қышқыл
Липаза (кастор майы) 4.7 Қышқыл
Липаза (ұйқы безі) 8.0 Сілтілік
Амилаза (уыт) 4.6–5.2 Қышқыл
Амилаза (ұйқы безі) 6.7–7.0 Қышқылды-бейтарап
Целлобиаза 5.0 Қышқыл
Мальтаз 6.1–6.8 Қышқыл
Сахараза 6.2 Қышқыл
Каталаза 7.0 Бейтарап
Уреаза 7.0 Бейтарап
Холинестераза 7.0 Бейтарап
Рибонуклеаза 7.0–7.5 Бейтарап
Фумараза 7.8 Сілтілік
Трипсин 7.8–8.7 Сілтілік
Аденозинтрифосфаты 9.0 Сілтілік
Аргиназа 10.0 Жоғары сілтілі

Ферменттер тірі ағзалардың ішінде алуан түрлі қызметтер атқарады. Олар көбінесе киназалар мен фосфатазалар арқылы сигнал беру және жасушаны реттеу үшін өте қажет. [81] Олар сонымен қатар бұлшықет жиырылуын тудыру үшін миозинді гидролиздейтін АТФ арқылы қозғалыс жасайды, сонымен қатар цитоскелеттің бөлігі ретінде жасушаның айналасында жүктерді тасымалдайды. [82] Жасуша мембранасындағы басқа АТФазалар белсенді тасымалдауға қатысатын иондық сорғылар болып табылады. Ферменттер сонымен қатар экзотикалық функцияларға қатысады, мысалы, отты жабындарда жарық тудыратын люцифераза. [83] Вирустар сонымен қатар АИВ интегразасы және кері транскриптаза сияқты жасушаларды жұқтыруға немесе тұмау вирусының нейроминидазасы сияқты жасушалардан вирустарды шығаруға арналған ферменттерді қамтуы мүмкін. [84]

Ферменттердің маңызды қызметі жануарлардың ас қорыту жүйесінде. Амилаза және протеаза сияқты ферменттер үлкен молекулаларды (тиісінше крахмал немесе белоктар) кішігірім молекулаларға ыдыратады, сондықтан олар ішекте сіңеді. Мысалы, крахмал молекулалары ішектен сіңу үшін тым үлкен, бірақ ферменттер крахмал тізбектерін мальтоза және ақырында глюкоза сияқты кішірек молекулаларға гидролиздейді, содан кейін олар сіңірілуі мүмкін. Әртүрлі ферменттер әртүрлі тағамдық заттарды қорытады. Шөппен қоректенетін күйіс қайыратын жануарлардың ішектеріндегі микроорганизмдер өсімдік талшығының целлюлоза жасушаларының қабырғаларын ыдырататын басқа фермент - целлюлазаны шығарады. [85]

Метаболизм

Бірнеше ферменттер зат алмасу жолдарын құра отырып, белгілі бір ретпен бірге жұмыс істей алады. [1] : 30.1 Метаболизм жолында бір фермент субстрат ретінде екінші ферменттің өнімін қабылдайды. Каталитикалық реакциядан кейін өнім басқа ферментке беріледі. Кейде бірнеше ферменттер бір реакцияны қатар катализдей алады, бұл күрделі реттеуге мүмкіндік береді: мысалы, бір ферменттің төмен тұрақты белсенділігі, бірақ екінші ферменттің индукцияланатын жоғары белсенділігі. [86]

Ферменттер бұл жолдарда қандай қадамдар болатынын анықтайды. Ферменттер болмаса, метаболизм бірдей қадамдар арқылы жүрмейді және жасушаның қажеттіліктерін қанағаттандыру үшін реттелмейді. Орталық метаболизм жолдарының көпшілігі әдетте белсенділігі АТФ гидролизін қамтитын ферменттер арқылы бірнеше негізгі қадамдармен реттеледі. Бұл реакция соншалықты көп энергия бөлетіндіктен, термодинамикалық жағынан қолайсыз басқа реакциялар АТФ гидролизіне қосылып, байланыстырылған метаболикалық реакциялардың жалпы сериясын басқарады. [1] : 30.1

Белсенділігін бақылау

Жасушадағы ферменттердің белсенділігін бақылаудың бес негізгі жолы бар. [1] : 30.1.1

Ереже

Ферменттер басқа молекулалармен белсендірілуі немесе тежелуі мүмкін. Мысалы, метаболикалық жолдың соңғы өнімдері (өнімдері) көбінесе жолдың алғашқы ферменттерінің біріне ингибиторлар болып табылады (әдетте бірінші қайтымсыз қадам, жасалған қадам деп аталады), осылайша жолдар арқылы жасалған соңғы өнімнің мөлшерін реттейді. Мұндай реттеу механизмі теріс кері байланыс механизмі деп аталады, өйткені өндірілген түпкілікті өнімнің мөлшері өзінің концентрациясы арқылы реттеледі. [87] : 141–48 Теріс кері байланыс механизмі аралық метаболиттердің синтез жылдамдығын жасушалардың сұраныстарына сәйкес тиімді реттей алады. Бұл материалды тиімді бөлуге және энергияны үнемдеуге көмектеседі және түпкілікті өнімнің артық өндірілуіне жол бермейді. Басқа гомеостатикалық құрылғылар сияқты, ферментативті әсерді бақылау тірі ағзалардың тұрақты ішкі ортасын сақтауға көмектеседі. [87] : 141

Пост-аудармалық модификация

Пост-трансляциялық модификация мысалдарына фосфорлану, миристойлану және гликозилдену жатады. [87] : 149–69 Мысалы, инсулинге жауап ретінде көптеген ферменттердің, соның ішінде гликоген синтазасының фосфорлануы гликоген синтезін немесе ыдырауын бақылауға көмектеседі және жасушаға қандағы қанттың өзгеруіне жауап беруге мүмкіндік береді. [88] Пост трансляциялық модификацияның тағы бір мысалы полипептидтік тізбектің үзілуі болып табылады. Химотрипсин, ас қорыту протеазасы, ұйқы безінде химотрипсиноген ретінде белсенді емес күйде өндіріледі және осы түрде белсендірілетін асқазанға тасымалданады. Бұл ферментті ішекке кірмес бұрын ұйқы безін немесе басқа тіндерді қорытуды тоқтатады. Ферменттің белсенді емес прекурсорының бұл түрі зимоген [87] : 149–53 немесе профермент ретінде белгілі.

Саны

Фермент өндірісі (фермент гендерінің транскрипциясы және трансляциясы) жасуша ортасындағы өзгерістерге жауап ретінде жасуша арқылы күшейтілуі немесе азаюы мүмкін. Гендердің реттелуінің бұл түрі ферменттік индукция деп аталады. Мысалы, бактериялар пенициллин сияқты антибиотиктерге төзімді болуы мүмкін, себебі бета-лактамазалар деп аталатын ферменттер пенициллин молекуласындағы маңызды бета-лактамдық сақинаны гидролиздейді. [89] Тағы бір мысал бауырдағы цитохром P450 оксидазалары деп аталатын ферменттерден келеді, олар дәрілік зат алмасуда маңызды. Бұл ферменттердің индукциясы немесе тежелуі дәрілік өзара әрекеттесуді тудыруы мүмкін. [90] Фермент деңгейлерін ферменттердің ыдырау жылдамдығын өзгерту арқылы да реттеуге болады. [1] : 30.1.1 Фермент индукциясының қарама-қарсысы фермент репрессиясы болып табылады.

Субклеткалық таралу

Ферменттер әртүрлі жасушалық бөлімдерде болатын әртүрлі метаболикалық жолдармен бөліктерге бөлінуі мүмкін. Мысалы, май қышқылдары цитозолдағы, эндоплазмалық тордағы және Гольджидегі ферменттердің бір жиынтығымен синтезделеді және β-тотығу арқылы митохондриядағы энергия көзі ретінде әртүрлі ферменттер жиынтығымен қолданылады. [91] Сонымен қатар, ферменттің әртүрлі бөлімдерге тасымалдануы протондану дәрежесін (мысалы, бейтарап цитоплазма және қышқыл лизосома) немесе тотығу күйін (мысалы, тотықтырғыш периплазманы немесе цитоплазманы азайтуды) өзгертуі мүмкін, бұл өз кезегінде ферменттің белсенділігіне әсер етеді. [92] Мембранамен байланысқан органеллаларға бөлінуден айырмашылығы, ферменттің субклеткалық локализациясы ферменттердің макромолекулалық цитоплазмалық жіптерге полимерленуі арқылы да өзгеруі мүмкін. [93] [94]

Орган мамандығы

Көп жасушалы эукариоттарда әртүрлі мүшелер мен ұлпалардағы жасушалар гендердің экспрессиясының әртүрлі үлгілеріне ие, сондықтан метаболикалық реакциялар үшін қол жетімді әртүрлі ферменттер жиынтығы (изозимдер деп аталады) болады. Бұл организмнің жалпы метаболизмін реттеу механизмін қамтамасыз етеді. Мысалы, гликолиз жолындағы бірінші фермент гексокиназаның бауыр мен ұйқы безінде экспрессияланған глюкокиназа деп аталатын арнайы формасы бар, оның глюкозаға жақындығы төмен, бірақ глюкоза концентрациясына сезімтал. [95] Бұл фермент қандағы қантты анықтауға және инсулин өндірісін реттеуге қатысады. [96]

Ауруға қатысу

Фермент белсенділігін қатаң бақылау гомеостаз үшін өте маңызды болғандықтан, бір маңызды ферменттің кез келген ақауы (мутация, артық өндірілу, жеткіліксіз өндірілуі немесе жойылуы) генетикалық ауруға әкелуі мүмкін. Адам ағзасындағы мыңдаған ферменттердің тек бір түрінің дұрыс жұмыс істемеуі өлімге әкелуі мүмкін. Фермент жеткіліксіздігінен болатын өлімге әкелетін генетикалық аурудың мысалы - пациенттерде гексозаминидаза ферменті жетіспейтін Тай-Сакс ауруы. [97] [98]

Фермент тапшылығының бір мысалы - фенилкетонурияның ең көп таралған түрі. Фенилаланиннің ыдырауының бірінші сатысын катализдейтін фенилаланин гидроксилаза ферментіндегі көптеген әр түрлі жалғыз аминқышқылдарының мутациялары фенилаланин мен оған қатысты өнімдердің жиналуына әкеледі. Кейбір мутациялар белсенді аймақта болады, тікелей байланыстыру мен катализді бұзады, бірақ олардың көпшілігі белсенді аймақтан алыс және ақуыз құрылымын тұрақсыздандыру немесе дұрыс олигомеризацияға әсер ету арқылы белсенділікті төмендетеді. [99] [100] Егер ауру емделмесе, бұл ақыл-ой кемістігіне әкелуі мүмкін. [101] Тағы бір мысал - псевдохолинестераза тапшылығы, бұл кезде организмнің холин эфирінің препараттарын ыдырату қабілеті бұзылады. [102] Ферменттерді ішке қабылдауды ұйқы безі жеткіліксіздігі [103] және лактозаға төзбеушілік сияқты кейбір функционалды фермент тапшылығын емдеу үшін пайдалануға болады. [104]

Фермент ақауларының ауру тудыруы мүмкін тағы бір жолы ДНҚ жөндеу ферменттерін кодтайтын гендердегі ұрық сызығының мутациясынан туындайды. Бұл ферменттердегі ақаулар қатерлі ісік тудырады, өйткені жасушалар геномдарындағы мутацияларды қалпына келтіре алмайды. Бұл мутациялардың баяу жиналуын тудырады және қатерлі ісіктердің дамуына әкеледі. Мұндай тұқым қуалайтын ісік синдромының мысалы ретінде ультракүлгін сәулелердің ең аз әсеріне жауап ретінде тері ісіктерінің дамуын тудыратын пигментті ксеродерма болып табылады. [105] [106]

Кез келген басқа ақуызға ұқсас, ферменттер уақыт өте келе мутациялар мен реттілік дивергенциясы арқылы өзгереді. Олардың метаболизмдегі орталық рөлін ескере отырып, фермент эволюциясы бейімделуде маңызды рөл атқарады. Сондықтан ферменттер өздерінің ферментативті белсенділігін өзгерте ме және қалай өзгерте алатындығы маңызды мәселе болып табылады. Көптеген жаңа ферменттердің белсенділігі гендердің қайталануы және қайталанатын көшірмелердің мутациялары арқылы дамыды, дегенмен эволюция қайталанусыз да болуы мүмкін. Белсенділігін өзгерткен ферменттің бір мысалы ретінде анық гомологты, бірақ өте әр түрлі реакцияларды катализдейтін метионил аминопептидаза (МАП) және креатинамидиногидролазаның (креатиназа) арғы атасы болып табылады (MAP жаңа ақуыздардағы амин-терминалды метионинді жояды, ал креатиназа гидролиздейді). саркозинге және мочевинаға). Сонымен қатар, MAP метал-ионға тәуелді, ал креатиназа тәуелді емес, сондықтан бұл қасиет уақыт өте келе жоғалды. [107] Ферменттік белсенділіктің шағын өзгерістері ферменттер арасында өте жиі кездеседі. Атап айтқанда, субстратты байланыстыру спецификасы (жоғарыдан қараңыз) субстратты байланыстыратын қалталардағы бір ғана амин қышқылының өзгеруімен оңай және жылдам өзгеруі мүмкін. Бұл киназалар сияқты негізгі ферменттер кластарында жиі кездеседі. [108]

Жасанды (in vitro) эволюция қазір әдетте өнеркәсіптік қолданбалар үшін ферменттердің белсенділігін немесе ерекшелігін өзгерту үшін қолданылады (төменде қараңыз).

Ферменттер химия өнеркәсібінде және басқа өнеркәсіптік қолданбаларда өте ерекше катализаторлар қажет болғанда қолданылады. Ферменттер жалпы алғанда катализге айналдырған реакциялар санымен, сондай-ақ органикалық еріткіштерде және жоғары температурада тұрақтылықтың болмауымен шектелген. Нәтижесінде, ақуыз инженериясы белсенді зерттеу саласы болып табылады және ұтымды дизайн арқылы немесе жаңа қасиеттері бар жаңа ферменттерді құру әрекеттерін қамтиды. in vitro эволюция. [109] [110] Бұл күш-жігер сәтті бола бастады және қазір табиғатта кездеспейтін реакцияларды катализдеу үшін бірнеше ферменттер «нөлден» әзірленді. [111]


Ферменттердің өнеркәсіптік қолданылуы

Ферменттер - ақуыздар мен аминқышқылдарының ұзын тізбегінен тұратын биокатализаторлар. Олар химиялық реакцияларды жылдамдату үшін қолданылады және үлкенірек молекулаларды ыдыратуға немесе біріктіруге көмектеседі. (“Ферменттер дегеніміз не? | BIO-CAT”). Ферменттер сұйық немесе құрғақ күйде болуы мүмкін және саңырауқұлақтар, жануарлар, бактериялар және ашытқылар шығара алады. Ферменттер косметикалық, тағамдық, ауылшаруашылық сияқты өнеркәсіптік процестерде қолданылады және олар негізінен белгілі бір реакция процесін жылдамдату үшін қолданылады. Мысалы, сыра зауыты құрамында ферменттер мен ашытқыларды пайдаланбай сыра мен шарап сияқты өнімдерді шығара алмайды (Мартинес). Сыра қайнату зауытында жиі қолданылатын фермент - зимаза.

Зимаза – алкогольді ашытуда қанттың ыдырауын катализдейтін ашытқылардың ферменттік кешені және алкоголь өнеркәсібінде қолданылады. (“ZYMASE анықтамасы”) Алкогольді ашыту – катализ әрекеті арқылы заттардың кішірек заттарға ыдырауының метаболикалық процесі. Бұл ашыту процесі кезінде әдетте қант немесе крахмал болып табылатын көмірсулар өнім ретінде көмірқышқыл газын шығаратын этанолға айналады. (“Ферменттердің коммерциялық қолданбалары”) Бұл процестің алдында ингредиенттер араласады және қайнатылады. Олар салқындағаннан кейін оларға ашытқы қосылады. (“Сыра қалай жасалады | Beeriety”). Ашытқылар бөлетін зимаза фруктоза мен глюкоза сияқты қарапайым қант суслоларын этанол мен көмірқышқыл газына айналдыра бастайды. Зимаза күрделі қанттарды қарапайым қанттарға ыдыратады, олар спиртке айналады. (“Процесс”) Қарапайым химиялық процесс C6H12O6 => 2C2H5OH + 2CO2 12 күн бойы (“Ферменттер өнеркәсіптік пайдалану, биотехнология әдістері процестері Оңтайлы жағдайлар Температура Ph AQA Edexcel OCR Gateway Science 21Sc Gateway Gateway C6H12O6) , қайнату шебері процесті және температураны бақылайды. Сол күндерде ашытқы барлық қанттарды жұмсайды, сонымен бірге нәзік дәмдер қосып, алкогольді шығарады. Сыра бөтелкесін ашқанда, ол көмірқышқыл газы болып табылады. Ашыту процесінен кейін ашытқы алынып, сұйықтық салқындатылады. (“Сыра қалай жасалды | Beer Canada’s Taproom”)Зимазаның оңтайлы рН мәні 6 және фермент денатурация басталғанға дейін оның оңтайлы температурасы 35C және 65C-те тоқтайды. (“ашытқы ферментінің денатуризациясы”). Ашыту процесінің артықшылықтары экономикалық жағынан, әлемдегі ең ірі сыра қайнатушыларға ие ABinBev сияқты компаниялар 2006 жылдан бері 3,2 миллиард доллар таза кіріске ие. Сыра әлемдегі ең көп ішілетін сусындардың бірі болып табылады, ол өндірістерді тудырады. жыл сайын 3-4 миллион доллардан астам табыс табу. Ферменттер болмаса, сыра да, шарап та болмас еді. (“Алкоголь қанша тұрады? Пуджет Саунд университеті”) Мұның әлеуметтік кемшіліктері – денсаулыққа қатысты мәселелер.

Сыраның бір бумасы (6) 5 доллар тұрады, бұл процесс қанша уақытқа созылатынымен салыстырғанда өте арзан. Артық дозаланғанда гипотермия, ақыл-ойдың шатасуы, тыныс алудың баяулауы, ауыр жағдайларда гипогликемия немесе өлім болуы мүмкін. Графиктен көрініп тұрғандай, Австрия ең көп ішеді, бұл алкогольден қайтыс болғандардың немесе көлік апаттарының жоғары пайызын тудырады (“Жариялар | Алкогольді асыра пайдалану және алкоголизм бойынша Ұлттық институт | Алкогольдің артық дозалануы: тым көп ішудің қауіптілігі”). Ішімдік мидың дамуының баяулауы, бауыр ауруы, қатерлі ісік сияқты ұзақ мерзімді әсерлерді тудырады және иммундық жүйені әлсіретеді. (“Алкогольді тұтынудың ұзақ мерзімді әсері”)(ел графигі қай елдерді көбірек ішетінін көрсетеді, 2014 ж.) (BAC графигі алкогольді ішкеннен кейін пайда болатын мәселелерді көрсетеді) Экономикалық артықшылығы - бұл алкогольді тұтынудың ұзақ мерзімді әсері. өнеркәсіп өте арзан.Арнайы ферменттерді микробтар немесе жануарлар үшін жинауға болады және адамдар үшін улы емес.(“Ферменттерді өнеркәсіпте пайдаланудың қандай артықшылықтары бар? Кейбір кемшіліктер қандай?”) Сыраны дайындау құны өте арзан, өйткені ферменттер ұзақ уақыт жұмыс істейді, сондықтан компаниялар көп нәрсені сатып алудың қажеті жоқ және тек өзіңіз қалаған реакцияны катализдейді. Олар биологиялық ыдырайтын, қоршаған ортаға аз зиян келтіреді. Кейбір кемшіліктер - ферменттердің қаншалықты сезімталдығы.

Температураның шамалы өзгеруі ферментті денатурациялауы мүмкін, бұл компаниялар қиын жағдайда жұмыс істейді, өйткені ферменттерді сатып алу және өндіру өте қымбат. Ферменттердің ластануы реакцияның өзгеруіне әкелуі мүмкін және реакцияны катализдемейді. (Кеннеди) Қорытындылай келе, ферменттер қоршаған ортаға оң әсер етеді. Олар биологиялық ыдырайтын және улы емес болғандықтан, олар қоршаған ортаға аз немесе мүлдем әсер етпейді. Олардың сыраны жасауға реакция жылдамдығын арттыру қабілеті сусынға ащы дәм береді. Олар қоршаған ортамен араласа алады және оларда өте сезімтал жұмыс жағдайлары болса да, олар ақша табуға және өнімдерді жақсартуға көмектесті. Сыра мен шарапта ферменттерді қолдану салаларға ақша табуға, өнімдерін жақсартуға және ферменттерді көбірек қосу арқылы хош иісті арттыруға мүмкіндік берді. Ферменттік технология әлі дамып, одан да үлкен нәрсеге айналуы керек.


MCQ (практика) - фермент (1-деңгей)

Энергия алмасуында маңызды рөл атқарады:

TCA циклінің аконитаза ферменттері үшін қажет минералды активатор -

Температура 35°C-тан жоғары көтерілсе

Тыныс алудың төмендеу жылдамдығы ертерек болады
фотосинтездің төмендеуіне қарағанда

Фотосинтездің төмендеу жылдамдығы болады
тыныс алудың төмендеуіне қарағанда ертерек

Екеуі де бір уақытта төмендейді

Екеуі де бекітілген үлгіні көрсетпейді

Төмендегілердің қайсысы кофермент-II болып табылады?

Жасушада ферменттің синтезі қай жерде жүреді

Рибосоманың бетінде

АТФ артық болуы ферментті тежейді

Цитохром оксидаза ферментін тежеуге болады:

Тыныс алудың әртүрлі қадамдары басқарылады -

Қайсысы құрылымдық және функционалды (каталитикалық) ақуыз болып табылады:

Никотин аденозиндифоспаты

Никотинамид аденозиндинуклеотиді

Никотинамид адениндинуклеотиді

Никотинамид адениндифосфаты

Ең алғаш ашылған фермент –

Фермент алғаш рет ашылды -

Фермент терминін енгізген кім

Витамин функциясын атқарады -

Төмендегілердің қайсысы кофермент болып табылады

Жоғарыда айтылғандардың барлығы т-РНҚ-ның бөлігі

Әртүрлі тыныс алу ферменттерінің протездік тобы –

Көптеген ферменттер екі бөліктен тұрады, олар:

Апоэзим және протездік топ

Кристалдық түрде бөлінген бірінші фермент -

Өсімдіктерде ферменттер бар -

Өсімдік денесінің барлық тірі жасушалары

Төмендегілердің қайсысы ферментке жатпайды?

Өз пішінін өзгертуге қабілетті ферменттер деп аталады.

Протездік топтардың көпшілігінің химиялық табиғаты қандай?

Төмендегі коферменттердің қайсысы пантотен қышқылының туындысы болып табылады? (Вит-В кешені) -

Төмендегілердің қайсысы биохимиялық процесте тұтынылмайды?

Ферменттің болуы реакцияның активтену энергиясына қалай әсер етеді?

Ол алдымен артады, содан кейін азаяды

Белсендіру энергиясы мүлде әсер етпейді

Ашытқы жасушасында кездесетін шейффермент?

Ферменттердің қайсысы ДНҚ-ның үзілген тізбектерін біріктіреді?

Сукцинді дегидрогеназаны малонатпен тежеу ​​мысалы:

Бәсекелес емес тежелу

Мұздату температурасынан төмен температурада фермент -

Субстрат аналогынан туындаған ферменттің тежелуі –

Қайнау температурасында фермент -

Ферменттің оптимумы өте тар:

Қандай фермент белоксыз?

Ферменттің аллостериялық тежелуін ашты -

Электрондарды тасымалдаумен байланысты ферменттер - [MP PMT 2002]

Лизосомалардың қай рН ферменттері әдетте белсенді болады? [MP PMT 2002]

Ферменттер - [CPMT 2002]

Құрамында азот бар көмірсулар

Төмен рН әсер ететін гидролиздік ферменттер қалай аталады? [CPMT 2002]

Аллостериялық ферменттердің аллостериялық орындары бар:

Активтену энергиясының төмендеуі

Белсендіру де, тежелу де

Фермент өзінің максимумының жартысына жететін субстрат концентрациясы. жылдамдық дегеніміз?

Субстрат қолдайтын ферменттің белсенді аймағының бөлігі -

Ферменттер, витаминдер және гормондар биологиялық химиялық заттардың бір тобына жіктелуі мүмкін, өйткені бұлардың барлығы - [AIPMT 2005]

Тотығу метаболизмін күшейту

Тек организмде синтезделеді
тірі организмнің

Метаболизмді реттеуге көмектесу

Ферменттердің тежелуіне қатысты төмендегі тұжырымдардың қайсысы дұрыс? [AIPMT 2005]

Ферменттің бәсекелес емес тежелуі
үлкен соманы қосу арқылы жеңуге болады
субстрат

Бәсекелестік тежелу байқалады, а
субстрат ферментпен бәсекелеседі
ингибитор ақуызымен байланысуы

Бәсекелестік тежелу байқалады, қашан
субстрат пен ингибитор бәсекелеседі
ферменттің белсенді жері


Мектептерге арналған интерактивті ресурстар

Жасушалық тыныс алу

Жасушаларды қол жетімді энергиямен қамтамасыз ету үшін глюкозаны (тамақ) оттегісіз ыдырату. Глюкоза оттегімен әрекеттесіп, АТФ түріндегі көмірқышқыл газымен және қалдық өнімдер ретінде сумен энергия түзеді.

Асқорыту жүйесі

Ағзадағы үлкен ерімейтін тағам молекулаларын организм пайдалана алатын шағын еритін молекулаларға ыдырататын орган жүйесі

Глоссарий

Анықтамасы бар жиі қиын немесе арнайы сөздердің тізімі.

Фермент

Биологиялық катализатор ретінде әрекет ететін, ағзадағы химиялық реакциялардың жылдамдығын өздеріне әсер етпестен өзгертетін көп рет қолданылатын ақуыз молекулалары

Протеин

Пептидтік байланыс арқылы қосылған аминқышқылдарынан тұратын полимер. Аминқышқылдары және олардың пайда болу реті бір ақуыздан екіншісіне өзгереді.

Цитоплазманы қоршап тұрған жасуша қабықшасынан және ядродан тұратын барлық тірі ағзалар түзілетін негізгі бірлік.

Ферменттер

Ферменттер – тірі ағзалардағы химиялық реакцияларды жылдамдататын биологиялық катализаторлар. Дененің әрбір жасушасында бес жүзден астам әртүрлі ферменттер бар, олардың әрқайсысы жасушаға және жалпы денеге жұмыс істеуге көмектеседі.

Кейбір ферменттер жасушалардан тыс жұмыс істейді, мысалы, ас қорыту жүйесіндегі ферменттер.


Биология сұрақтар банкі – «Жасуша тынысы» бойынша 38 MCQ – жауап берілді!

38 Биология студенттеріне арналған «Жасуша тынысы» бойынша жауаптары мен түсіндірмесі бар сұрақтар.

1. Глюкозаның бірнеше аралық сатылары бар пирожүзім қышқылына толық емес тотығуы деп аталады.

Сурет көзі: classconnection.s3.amazonaws.com

Жауап және түсініктеме:

1. (b): Гликолиз - глюкозаның бір молекуласы он ферменттің қатысуымен пирожүзім қышқылының 2 молекуласына айналатын биохимиялық өзгеріс. Ол оттегіге тәуелсіз және аэробты және анаэробты жағдайға ортақ. Ол цитоплазмада жүреді және барлық реакциялар қайтымды.

Гликолиздің барлық аралық өнімдері пирожүзім қышқылына айналмайды. Олардың кейбіреулері көмірсуларды қалпына келтіреді және бұл құбылыс тотығу анаболизмі деп аталады. TCA циклі және Кребс циклі синоним болып табылады, онда гликолиздің пирожүзім қышқылы CO түзу үшін пайдаланылады.2. HMS - бұл гликолиздің балама жолы болып табылатын гексоза монофосфатты шунт немесе пентозофосфат жолы.

2. NADP + NADPH болып қалпына келтіріледі

Жауап және түсініктеме:

2. (а): HMP жолы NADPH молекулаларын жасайды, олар фотосинтезде NADPH молекулалары түзілмейтін жағдайларда биосинтетикалық процесте қалпына келтіргіш ретінде пайдаланылады. Сондықтан ол фотосинтетикалық емес тіндерде, мысалы, тіндерді ажыратуда, тұқым шығаруда және қараңғылық кезеңдерінде маңызды. NADPH өндірісі пентозофосфат жолындағы ATP генерациясымен байланысты емес.

4. Гликолиздің соңғы өнімі

Жауап және түсініктеме:

4. (b): Гликолитикалық циклде глюкозаның әрбір молекуласы (гексоза қанты) ферментативті бақылаумен сатылы биохимиялық реакцияларда пирожүзім қышқылдарының екі молекуласына ыдырайды. Ол цитозоль болып табылады.

(а) CO2 тұтынылатын субстратқа өндіріледі

(b) CO2 О үшін өндірілген2 тұтынылған

(c) өндірілген суға жұмсалатын оттегі

(d) СО-ға жұмсалатын оттегі2 өндірілген.

(b) CO2 О үшін өндірілген2 тұтынылған

6. ҚОҚБ жалпы шығара алады

Жауап және түсініктеме:

6. (b): Гликолиз сонымен қатар оны ашушылардың атымен EMP жолы ретінде белгілі. Эмбден, Мейерхоф және Паранас. Гликолизде 8АТФ түзіледі. 4ATP субстрат деңгейіндегі фосфорланудан түзіледі, оның ішінде 2ATP жұмсалады және 2 AT P таза пайда. 6ATP тотығу фосфорлануынан өндіріледі. Демек, гликолизде түзілетін жалпы ATP 8ATP құрайды.

7. Пируват Кребс цикліне кірер алдында гликолиз мен Кребс циклі арасындағы байланыстырушы байланыс келесіге өзгереді.

Жауап және түсініктеме:

7. (d): Гликолиздің соңғы өнімі пирожүзім қышқылы болып табылады, ол табиғаты аэробты болып табылатын Кребс цикліне енгенге дейін ацетилкоА-ға айналады.

8. Оттегіге электрон беретін тыныс алу тізбегінің терминалдық цитохромы болып табылады.

Жауап және түсініктеме:

8. (d): Цитохром а3 электронның оттегіге ауысуына көмектеседі. Оттегінің электрондарды қабылдауға үлкен жақындығы бар және протондардың қатысуымен су молекуласы түзіледі (сурет).

9. Тыныс алу кезінде бір глюкоза молекуласында түзілетін 36 АТФ молекуласының

(а) 2 гликолизден тыс және 34 тыныс алу тізбегі кезінде түзіледі

б) 2 митохондрия сыртында және 34 митохондрия ішінде түзіледі

(c) гликолиз кезінде 2 және Кребс циклінде 34

D) Барлығы митохондрияда түзіледі.

Жауап және түсініктеме:

9. (b): Тыныс алу кезінде бір глюкоза молекуласында 36 АТФ молекуласы түзіледі. 2 АТФ молекуласы митохондриядан тыс, яғни гликолиз кезінде, ал басқа 34 АТФ молекуласы митохондрияда Кребс циклінен түзіледі.

10. Май қышқылының немесе көмірсу мен май алмасуының гликолизі, Кребс циклі және Р-тотығуы арасындағы байланыс

Жауап және түсініктеме:

10. (d): Кребс циклі май алмасуымен тығыз байланысты. Гликолизде түзілген дигидрокси ацетонфосфаты глицерин – 3 – фосфат арқылы глицеринге айналуы мүмкін және керісінше. Глицерин майлардың маңызды құрамдас бөлігі болып табылады. P-тотығудан кейін май қышқылдары белсенді – 2 – C бірліктерін тудырады, ол Кребс цикліне енуі мүмкін ацетил-КоА. Осылайша, ацетил-КоА гликолиз, Кребс циклі және май қышқылының немесе көмірсу және май алмасуының P- тотығуы арасындағы байланыс болып табылады.

11. Аэробты тыныс алудың соңғы өнімдері болып табылады

(c) көмірқышқыл газы, су және энергия

(d) көмірқышқыл газы және энергия.

Жауап және түсініктеме:

11. (c): Тірі жасушалардағы қоректік заттар оттегінің қатысуымен тотығады, оны аэробты тыныс алу деп атайды. Тағамдық заттардың толық тотығуы (1 моль глюкоза) 686 Ккал энергияны бөліп шығарады. Түзілген өнімдердің ұштары CO2 және Х2О.

12. 35°С жоғары температурада

а) фотосинтез жылдамдығы тыныс алу жылдамдығынан ерте төмендейді

б) тыныс алу жылдамдығы фотосинтезге қарағанда ертерек төмендейді

(c) тұрақты үлгі жоқ

(d) екеуі де бір уақытта төмендейді.

Жауап және түсініктеме:

12. (а): Өсімдіктер температура диапазонында фотосинтез жасай алады, ал кейбір криофиттер 35 ° C температурада фотосинтез жасай алады. Әдетте өсімдіктер 10°C-40°C аралығында фотосинтез жасай алады. Оңтайлы температура 25°C – 30°C аралығында болады. Жоғары температурада ферменттер денатурацияланады, сондықтан фотосинтез жылдамдығы төмендейді.

13. Тотықтырғыш фосфорлану – түзілу

(b) фотосинтездегі NADPH

Жауап және түсініктеме:

13. (c): Электронды тасымалдау жүйесінде сукцинат беретін сутегі FAD арқылы қабылданады, ол FADH дейін тотықсызданады.2. Бұл сутегі электрондар мен протондарға диссоциацияланады, содан кейін тотығу және тотықсыздану құбылыстарын қамтитын тасымалдаушылар қатары арқылы өтеді. Бұл ағын кезінде АТФ синтезі әртүрлі сатыларда жүреді және бұл құбылыс тотығу фосфорлануы деп аталады.

15. Тыныс алу жиілігін және Р.Қ. өлшеуге арналған аппарат. болып табылады

Жауап және түсініктеме:

15. (c): Респирометр - R.Q және тыныс алу жиілігін өлшеуге арналған құрал. Аппарат жоғарғы ұшында пияз тәрізді тыныс алу камерасына тік бұрышпен бекітілген градуирленген түтіктен тұрады. R.Q анықталатын қажетті өсімдік материалы тыныс алу камерасына орналастырылады.

16. Лимон қышқылы циклінің соңғы өнімі/Кребс циклі болып табылады

Жауап және түсініктеме:

16. (d): Гликолиздің соңғы өнімі пирожүзім қышқылы, ал ацетил КоА гликолиз мен Кребс циклі арасындағы байланыстырушы буын болып табылады. TCA циклін алғаш рет Кребс 1937 жылы ацетилкоА С0-ға дейін тотығатын циклдік процесс ретінде сипаттады.2 және су. Ацетил КоА оксалосірке қышқылымен қосылып лимон қышқылын түзеді. Бірқатар циклдік реакциялардан кейін OAA қайта өңделеді.

17. Бір глюкозада түзілетін 38 АТФ молекуласының 32 АТФ молекуласы NADH/FADH-дан түзіледі.2 жылы

(c) тотығу декарбоксилдену

Жауап және түсініктеме:

17. (а): Тыныс алу тізбегі кезінде глюкозаның бір молекуласының толық ыдырауы нәтижесінде 38 АТФ молекуласы түзілді. NAD және FAD NADH/FADH дейін азаяды2.

18. Ауасыз өмір болар еді

(b) тотығу зақымданбаған

Жауап және түсініктеме:

18. (d): Анаэробты тыныс алу (оттегінің болмауы) анаэробты бактерияларда және өсімдік тұқымдарында жүреді. Анаэробты тыныс алу оттегісіз өмір сүре алатын организмде жүреді. Бұл тыныс алуда оттегінің болмауына байланысты тек гликолиз жүреді.

19. Жануарлар жасушасындағы глюкозаның ыдырауының бірінші кезеңі

20. Ашытқы глюкозаны ашытқанда алынған өнімдер болып табылады

21. АТФ молекулаларының максималды санын беретін соңғы тыныс алу субстраты болып табылады.

Жауап және түсініктеме:

21. (c): Глюкоза - АТФ молекулаларының максималды санын өрістейтін негізгі тыныс алу субстраты. Глюкоза гликолиздегі ең көп таралған субстанция болып табылады. Кез келген басқа көмірсулар алдымен глюкозаға айналады. Гликолиз кезінде пирожүзім қышқылына айналады және таза пайда 2 ATP және 2 NADH құрайды.2 молекулалар. Ал кейінірек Кребс циклі кезінде АТФ 30 молекуласы түзіледі. Сонымен аэробты тыныс алу кезінде 1 моль глюкозадан барлығы 38 ATP молекуласы түзіледі.

22. Цианид сияқты уланулар жасушалық тасымалдау кезінде Na + ағынын және K + ағынын тежейді. Бұл ингибиторлық әсер АТФ инъекциясымен жойылады. Бұл соны көрсетеді

(а) АТФ – тасымалдау жүйесіндегі тасымалдаушы ақуыз

(б) Na + -K + алмасу сорғысының энергиясы АТФ-дан келеді

(c) АТФ энергияны босату үшін АТФаза арқылы гидролизденеді

(г) ұяшықта Na + -K + алмасу сорғысы жұмыс істейді.

Жауап және түсініктеме:

22. (b): Белсенді тасымалдау - бұл еріген зат бөлшектері химиялық концентрацияға немесе электрохимиялық градиентке қарсы қозғалатын мембрана арқылы материалдардың жоғары көтерілу. Демек, тасымалдау АТФ түріндегі энергияны қажет етеді. Цианид сияқты метаболикалық ингибиторлар тыныс алу жылдамдығын төмендету арқылы еріген заттардың сіңуін тежейді. Нәтижесінде АТФ аз түзіледі. Дегенмен, ATP қосу арқылы белсенді тасымалдау жеңілдетіледі.

Ол өсімдіктерде климаттық жемістердегідей және суық күйде болады. АТФ синтезі жүрмейді. Тотықсыздандырылған коферменттерде болатын тотықсыздандырғыш қуат жылу энергиясын өндіру үшін тотығады. Демек, терминалдық тотығудың жылу бөлу жолы цианидке төзімді.

Қалыпты аэробты тыныс алу кезінде цианидпен уланудың әсерін АТФ-ны дереу беру арқылы азайтуға болады.

23. АТФ бір молекуласы ыдырағанда қандай энергия мөлшері бөлінеді?

Жауап және түсініктеме:

23. (c): АТФ – аденозинтрифосфаты. Оны 1929 жылы Ломан ашты. Ол пуриннен, адениннен, пентозалық қанттан (рибоза) және үш фосфаттан тұрады, оның ішінде соңғы екеуі жоғары энергетикалық байланыстармен байланысқан. Соңғы фосфаттық байланыс 7 ккал энергия эквивалентін береді.

Дегенмен, соңғы тұжырымдама бір мольге 8,15 ккал энергия эквивалентін бөледі деп есептейді.

24. Гликолиздің соңында көміртегінің алты қосылысы ақырында өзгереді

Жауап және түсініктеме:

24. (c): Гликолиз немесе EMP жолы - глюкозаның пирожүзім қышқылының екі молекуласына дейін ферменттік реакциялар сериясы арқылы энергияны бөлетін ыдырау. Пирувин қышқылы - 3 көміртекті қосылыс. Гликолиз кезінде 2ATP және 2 NADH таза пайда болады2 молекулалар пайда болады. Оны келесідей теңдеу түрінде көрсетуге болады:

2CH3COCOOH + 2 ATP + 2 NADH2

25. Төмендегі өнімдердің қайсысы ашытқыдан анаэробты тыныс алу арқылы алынады?

Жауап және түсініктеме:

25. (d): болмаған жағдайда О2, ашыту немесе анаэробты тыныс алу жүреді. Ашытқы жасушаларында ашытуға қабілетті зимаза кешені ферменті бар. Ол цитоплазмада аяқталады. Бұл процесте пирожүзім қышқылы этил спирті мен СО түзеді2.

Сыра қайнату - өніп шыққан дәндердің тұнбаларынан сусындарды дайындаудың және ашытқылар арқылы қантты ерітіндіні ашытудың, соның нәтижесінде көмірсулардың бір бөлігі спирт пен көмірқышқылға айналатын сыраның әртүрлі түрлеріне, виски мен шарап өндіріледі. Шарап – ашытқының таза дақылын пайдаланып піскен жүзім шырынын (Vitis vinifero) қалыпты ашыту арқылы жасалған өнім.

26. Ашытудың соңғы өнімдері болып табылады

Жауап және түсініктеме:

26. (d): Ашыту немесе анаэробты тыныс алу 0 болмаған жағдайда жүреді2. Ол этил спирті мен көмірқышқыл газын түзу үшін органикалық заттардың, әсіресе көмірсулардың анаэробты жағдайда ыдырауын қамтиды. Оны теңдеу түрінде көрсетуге болады

27. Кребс циклінде FAD түрлендіру кезінде электронды акцептор ретінде тұнбаға түседі.

а) фумар қышқылынан алма қышқылына

б) янтарь қышқылынан фумар қышқылына

(c) сукцинил КоА сукцин қышқылына

(d) а-кетоглутараттан сукцинил КоА.

б) янтарь қышқылынан фумар қышқылына

28. Төмендегілердің қайсысы гликолизді Кребс циклімен байланыстыратын негізгі аралық қосылыс болып табылады?

Жауап және түсініктеме:

28. (b): Гликолиз кезінде глюкозадан пирожүзім қышқылы түзіліп, ацетил КоА түзу үшін тотығу арқылы декарбоксилденеді. Пирув қышқылынан ацетил КоА түзілуіне мультиферменттік кешен және 5 маңызды кофактор қажет, яғни липой қышқылы, КоА, Mg 2+, NAD және TPP (тиамин пирофосфат).

Нәтижесінде СО 2 молекуласы түзіледі2 және NADH 2 молекуласы2. Бұл ацетил КоА митохондрияға енеді және Креб циклі кезінде толық тотығады. Осылайша, ацетил КоА гликолиз бен Креб циклінің байланыстырушы рөлін атқарады.

29. Аэробты тыныс алу кезінде АТФ молекулаларының таза күшеюі тең

30. Тотықсызданған бейорганикалық қосылыстардың тотығуы арқылы энергия алатын организмдер деп аталады

Жауап және түсініктеме:

30. (b): Хемоавтотрофтар - кейбір бейорганикалық заттардың тотығуы кезінде бөлінетін химиялық энергияны пайдалана отырып, өзінің органикалық тағамын өндіруге қабілетті организмдер. Мұндай организмдерде тағамның жасалу процесі хемосинтез деп аталады. Оның құрамына кейбір акробты бактериялар кіреді. Фотоавтотрофтар тамақ синтезі үшін энергияны жарықтан алады.

Өлі немесе шіріген өсімдік немесе жануарлар қалдықтарында өмір сүретін, сонымен қатар шөпқоректілердің тезегінде өсетін саңырауқұлақтар сапрофиттер болып табылады.

31. Глюкозаның бір молекуласының аэробты тотығуы нәтижесінде қанша АТФ молекуласы түзіледі?

Жауап және түсініктеме:

32. Төмендегілердің қайсысында екі есім бір затты білдіреді?

(а) Кребс циклі және Кальвин циклі

(b) үшкарбон қышқылының айналымы және лимон қышқылының циклі

(c) лимон қышқылының циклі және Кальвин циклі

(г) трикарбон қышқылының циклі және мочевина циклі

Жауап және түсініктеме:

32. (b): Кребс циклінің реакцияларын сэр Ганс Креб жасаған, сондықтан Кребс циклі деп аталады. Ол лимон қышқылы, цис-аконит қышқылы және изо-лимон қышқылы және т.б. сияқты көптеген 3-C қосылыстарын қамтиды, сондықтан оны TCA циклі үшкарбон қышқылының циклі деп атайды. Ол лимон қышқылының алғашқы өнімі ретінде түзілуін қамтиды, сондықтан оны лимон қышқылының циклі деп атайды. Ол 24 АТФ молекуласын өндіруді қамтиды.

33. Спиртті ашытуда

(а) триозафосфат – электронды донор, ал сірке альдегид – электрон қабылдау

(б) триозафосфат – электрон доноры, пирожүзім қышқылы – электрон акцепторы

в) электронды донор жоқ

(d) оттегі электрондарды қабылдаушы болып табылады

(а) триозафосфат – электронды донор, ал сірке альдегид – электрон қабылдау

34. Гликолизде тотығу кезінде электрондар жойылады

Жауап және түсініктеме:

34. (c): Гликолиз кезінде NAD (никотинамид аденин динуклеотиді) дифосфогликреальдегиддегидрогеназаның көмегімен 1, 3- дифосфоглицерин қышқылынан электрондарды жояды. NAD NADH-ге өзгереді2 және бұл анаэробты тыныс алуда немесе оттегінің қатысуымен осылайша қолданылады.

35. Глюкозаның толық тотығуының қай кезеңінде АДФ-дан АТФ молекулаларының ең көп саны түзіледі?

(c) пирожүзім қышқылының ацетил КоА-ға айналуы

(d) электронды тасымалдау тізбегі.

Жауап және түсініктеме:

35. (d): Аэробты тыныс алудың соңғы сатысы тотықсызданған коферменттердің, яғни NADH тотығуы болып табылады.2 және FADH2 молекулалық оттегімен FAD, убихинон, цит арқылы. f, cyt. c, Cyt c,, Cyt. a және cyt. аж NADH 1 молекуласының тотығуынан,, 3АТФ молекуласы және 1 молекула FADH тотығуынан түзіледі.2 2 АТФ молекуласы түзіледі.

Гликолизде АДФ-дан 2 АТФ молекуласы түзіледі. Әрі қарай 2NADH2 түзілген, 2ࡩ=6 АТФ береді, тотығу фосфорлануында. Сол сияқты Кребтің циклінде 2 АТФ молекуласы түзіледі. Осылайша, АТФ молекулаларының ең көп саны электронды тасымалдау тізбегінде түзіледі.

36. Глюкозаның бір молекуласынан максималды қанша АТФ молекуласы түзілуі мүмкін, егер бір моль глюкозаның толық тотығуы С02 және Х20 686 ккал береді және бір моль АТФ жоғары энергетикалық фосфаттық байланысында бар пайдалы химиялық энергия 12 ккал?

Жауап және түсініктеме:

36. (d): Бір моль АТФ 12 ккал энергия бөледі. Осылайша, 686 ккал 686/12 = 57,1 ATP молекулалары арқылы босатылады.

37. Эукариоттарда митохондрияның ішкі мембраналарында және прокариоттарда цитозолда орналасқан біреуін қоспағанда, TCA циклінің барлық ферменттері митохондриялық матрицада орналасады. Бұл фермент

а) изоцитратдегидрогеназа

(c) сукцинатдегидрогеназа

Жауап және түсініктеме:

37. (c): Митохондрия - Кребс цикліне қатысатын әртүрлі ферменттерді алып жүретін органоид. Әрбір митохондрия қос мембранамен жабылған. Ішкі мембрана таңдамалы өткізгіш болып табылады және кристалдар деп аталатын қатпарлар түзеді. Ішкі мембранада оксисомалар, май қышқылдарының ферменттері, сукцинатдегидрогеназа (Кребс циклі) және электронды тасымалдау жүйесі бар. Кребс циклінің барлық басқа ферменттері митохондриялық матрицада болады.

38. Гликолиздің, Кребс циклінің және электрондарды тасымалдау жүйесінің жалпы мақсаты

(а) бір үлкен тотығу реакциясындағы АТФ

(d) шағын қадамдық бірліктерде АТФ.

Жауап және түсініктеме:

38. (d): Тыныс алу - тірі жасушалардың ішіндегі органикалық заттардың (гексоза қантының) сатылы ыдырауының энергияны босататын ферментативті басқарылатын көп сатылы катаболикалық процесі. Аэробты тыныс алу 3 негізгі процесті, гликолизді, Кребс циклін және электрондарды тасымалдау тізбегін қамтиды. Субстрат СО түзу үшін толығымен ыдырайды2 және су. Энергияның көп мөлшері АТФ түрінде сатылы түрде бөлінеді.


Бейнені қараңыз: FMN, FAD, NAD, NADP - What are they? (Қаңтар 2022).