Ақпарат

Тотығу фосфорлану кезінде NADH-дан бір жұп электронға қанша протон бөлінеді?

Тотығу фосфорлану кезінде NADH-дан бір жұп электронға қанша протон бөлінеді?


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Мен интернетті іздедім және электронды цикл кезінде 10 протонның шығарылуы керек екенін білдім, бірақ мен біраз шатастырдым.

Мен әрбір комплекс үшін (1/3/4) матрицада азайған протондар санын мембрана аралық кеңістікке қосылған протондар санымен санауға тырысамын. Сандар қосылмайды.

менің есептеулерім:

  • комплекс 1: 4 протон азайған, 4 протон қосылды.
  • 3-комплекс: 2 протон азайған, 4 протон қосылды.
  • 4-комплекс: 2 протон азайған (H2O-ға конденсацияланатындарды есептемегенде), 2 протон қосылды.


Қате ІІІ кешенде жатқан сияқты. Мына жерден мына суретті қараңыз:

Ол матрицада азайған (және одан алынған) протондардың санын және мембрана аралық кеңістікке айдалған протондардың санын анық көрсетеді. Осылайша деректер келесіге айналады:

I кешен:

матрица: 2H+ төмендеген (NADH + H+) + 2H+ сорылады

IMS: 4H+ айдалады

II кешен:

матрица: 2H+ төмендетілген (сукцинаттан)

IMS: 0H+ айдалады

III кешен:

матрица: 2H+ сорылады (II кешенді қарастырмағанда, сіз 4H деп санайсыз+ Мұнда)

IMS: 4H+ айдалады (II кешеннен 2)

IV кешен:

матрица: 2H+ төмендетілді (H2О, біз оны сіз айтқандай қарастырмаймыз) + 2H+ сорылады

IMS: 2H+ айдалады

БАРЛЫҒЫ:

матрица: 10 сағ+ шегерілген/айтылған (2H+ суға, барлығы 12 сағ+)

IMS: 10 сағ+ айдалады

Бұл сіздің «электрондық цикл кезінде 10 протонды сорып алу керек» деген мәлімдемеңізді қанағаттандырады. Бұл көмектеседі деп үміттенемін;)

IMS = мембрана аралық кеңістік


Мен алдыңғы мүшенің қазірдің өзінде жақсы жауабына аздап нақтылау нүктесін қосқым келеді. Соңында мембрана аралық кеңістікке айдалатын осы 10 протон бар екенін есте сақтаңыз NADH бір молекуласына. Осылайша, әрбір NADH молекуласы 10 протонның мембрана аралық кеңістікке тасымалдануына әкеледі (бұрын айтылғандай). Алайда FADH2 әрбір молекуласы үшін мембрана аралық кеңістікке тек 6 протон айдалады. Бұл FADH2 I кешенін өткізіп жіберетіндіктен (ол өзінің электрондарын II кешен арқылы «Q» убихинонына береді).


Аэробты тыныс алуда глюкозаның тотығуынан АТФ шығымы

Эукариоттардағы гликолиз, TCA циклі және электрондарды тасымалдау және тотығу фосфорлану нәтижесіндегі таза ATP-шығымын оңай есептеуге болады.

Тотығу фосфорлануының хемиосмотикалық гипотезасын жалпы қабылдағанға дейін бұл есептеу фосфат/оттегі қатынасына (P/O қатынасы) негізделген. Көптеген эксперименттер P/O берді (ATP-ден ½ O2) NADH электронды донор болған кезде екіден көп, ал сукцинат электрондық донор болған кезде бірден көп.

P/O қатынасы интегралдық мәнге ие болуы керек деген болжамды ескере отырып, көптеген экспериментаторлар P/O қатынасы NADH үшін 3 және сукцинат (FADH) үшін 2 болуы керек деп келісті.2.

Осы P/O арақатынастары негізінде (оттегі атомында түзілетін және электронды тасымалдау тізбегінде 2 электронға азайған АТФ саны) аэробты тыныс алуда глюкозаның бір молекуласының тотығуынан жалпы ATP шығымы ең көп дегенде 36 болып есептелді. АТФ. Глицеролды 3-фосфатты емес, малат-аспартат шөгіндісін пайдаланғанда, бұл сан 38-ге жетеді.

АТФ синтезін тотықтырғыш фосфорланумен байланыстыруға арналған хемиосмотикалық гипотезаны жалпы қабылдаумен P/O қатынасының интегралды болуы үшін теориялық талап болмады.

Енді өзекті мәселе бір NADH-дан оттегіге электронды тасымалдау тізбегі арқылы қанша протон (H + ) сыртқа айдалады және қанша протон (H + ) F арқылы ішке қарай ағу керек болды.10 Бір АТФ синтезін жүргізу үшін ATPase кешені? Электрон жұбына айдалатын протондар үшін ең жақсы ағымдағы бағалар NADH үшін 10 доға және сукцинат үшін 6 (FADH)2).

ATP молекуласының синтезін жүргізу үшін қажетті протондар санының ең кең таралған тәжірибелік мәні 4, оның біреуі Pi (бейорганикалық фосфат), ATP және ADP митохондриялық мембрана арқылы тасымалдау үшін қолданылады. Егер бір NADH үшін 10 протон айдалса және бір АТФ өндіру үшін 4 протон ағуы керек болса, протон негізіндегі P/O қатынасы NADH үшін 2,5 (10/4) және сукцинат (FADH) үшін 1,5 (6/4) болады.2).

Демек, 24.3-кестеде келтірілгендей, глюкоза толығымен СО-ға дейін тотыққанда АТФ-ның 30 молекуласы синтезделеді.2. Бұл сан глицерин 3-фосфатты шұжықты емес, малат-аспартат шұңқырын қолданғанда 32-ге жетеді.

Аэробты жағдайда бактериялардағы ATP шығымы аз болуы мүмкін, өйткені бактериялық электрондарды тасымалдау жүйелерінде эукариоттық жүйеге қарағанда жиі P/O қатынасы төмен болады. Мысалы, тармақталған электронды тасымалдау тізбегі бар ішек таяқшасының оттегінің жоғары деңгейінде тыныс алу кезінде P/O қатынасы шамамен 1,3, ал төмен оттегі деңгейінде тыныс алғанда шамамен 0,67 қатынасы бар.

Бұл жағдайда АТФ синтезі қоршаған орта жағдайларына байланысты өзгереді. Мүмкін, E. coli әдетте қоректік заттарға бай мекендейтін жерлерде өсетіндіктен, оның ATP синтезінде ерекше тиімді болуы міндетті емес. Электронды тасымалдау тізбегі E. coli хосттар арасында аэробты тұщы су ортасында болғанда жұмыс істейді.


Тотығу фосфорлану кезінде NADH-дан бір жұп электронға қанша протон бөлінеді? - Биология

Химиядағы реактивтілік

Тотықтырғыш фосфорлану

OP2. Кешен I

I кешен - тотығу фосфорлануының екі кіру нүктесінің бірі, екіншісі комплекс II болып қызмет ететін белоктар жиынтығы. Бұл кешендердің екеуі де глюкозаның катаболизмінде түзілетін молекулалардан электрондарды қабылдайды. Бұл электрондарды бір электронды акцептордан екіншісіне ауыстыра отырып, әдетте жоғары потенциалға ауыса отырып (тотықсыздану терминологиясында бұл төмен энергияны білдіреді) тотығу фосфорлануына қатысатын белоктар жиынтығы АТФ өндіре алады. АТФ, өз кезегінде, басқа метаболикалық процестерді қуаттандыру үшін қолданылады.

I кешендегі негізгі оқиғалар төмендегі мультфильмде жинақталған. Суреттің төменгі жағында матрицадан түсетін электрондарды көруге болады (жол көк көрсеткілермен көрсетілген). Олар NADH арқылы жеткізіледі және FMN-ге беріледі, бұл қадам төменде талқыланады. Электрондар темір күкірт кластерлерінің сериясы арқылы сыртқы сфералық электронды тасымалдау арқылы тасымалданады және ақырында липидте еритін убихинонға (Q) жеткізіледі.

I комплекс электрондарды тасымалдау тізбегінің басын белгілейді.

Электрондар NADH-дан жеткізіліп, I комплексінен өтіп, соңында убихинонға жетеді.

Электронды тасымалдау кезінде бөлінетін энергия протондарды кешен арқылы айдауға көмектеседі.

Төмендегі сурет I кешеннің рентгендік кристалдық құрылымынан алынған (деректер көзі осы беттің соңында келтірілген). Кристалды құрылымның әдеттегі нәтижесі болып табылатын әрбір атомды көрсетудің орнына, деректер жалпы құрылымды жақсырақ түсіну үшін "мультфильм" түрінде көрсетіледі. Сурет сонымен қатар құрылымдарды анық көруге көмектесу үшін түстермен кодталған. Жоғарғы жағындағы қызғылт спиральдар (спиральдар) ішкі митохондриялық мембранада байланысқан кешен бөлігі болып табылады. Мембрана да суреттің жоғарғы бөлігін солдан оңға қарай созады. Мембрананы құрайтын параллель фосфолипидтер массивінің ортасында &альфа-спиральдардың параллельді шоғырын елестету оңай. Төменгі оң жақтағы жұмыртқа тәрізді, сары және қызғылт пішін - бұл кешеннің митохондриялық матрицаға таралатын бөлігі. Сары бөліктер &бета-парақтарды көрсетеді, ал ақ жіптер ілмектерді көрсетеді.

Арнайы амин қышқылдары мембранада байланысатын &альфа-спиральдар бойында болуы мүмкін. Төменде әртүрлі мүмкіндіктерді көрсетіңіз.

I кешен жағдайында электрондар NADH түрінде енгізіледі. Электрондар I кешен арқылы өтеді және ақырында убихинонға жеткізіледі убихинон электрондарды тотығу фосфорлану суперкомплексінің келесі сатысына, яғни III кешенге жеткізеді. I кешен NADH-дан электрондарды алып, оларды убихинонға жеткізетіндіктен, I кешен "NADH:убихиноноксидоредуктаза" деп те аталады.

NADH гликолиз және TCA циклі кезінде түзіледі. Есіңізде болсын, NADH екі электронды донор: ол субстратқа гидрид ионын береді, NAD + болады. Гидрид-ион, әрине, жай протон және екі электрон.

Гликолизде және TCA циклінде өндірілген NADH I кешенге жұп электрондарды жеткізеді.

NADH I комплекске митохондриялық матрицадан (митохондрияның ішкі бөлігінде) жеткізіледі.

Тотығу фосфорлану суперкомплексіндегі ең көп тараған электрон акцепторы темір атомы болып табылады. Әрине, темір иондары үшін ең көп таралған тотығу дәрежелері Fe 2+ және Fe 3+ болып табылады. 3+ тотығу күйіндегі темір Fe 2+ болып электронды қабылдай алады. Керісінше, 2+ тотығу күйіндегі темір электронды өткізіп, процесте Fe 3+ бола алады.

Бір шелек суды бірінен екіншісіне өткізіп жатқан адамдар өртті сөндіру үшін барлығы бірге әрекет ететін шелек бригадасын елестетіңіз. Темір атомдары бірдей әрекет етеді, олардың әрқайсысы электронды тасымалдау тізбегін аяқтау үшін бір электронды келесіге береді.

Электронды тасымалдау бірнеше үлкен емес, көптеген шағын қадамдар арқылы жүзеге асырылады.

Егер біз I кешендегі ақуыздарды алып тастасақ, ішіндегі кейбір басқа бөліктердің суретін аламыз. Рентгендік кристалдық құрылым деректеріне қарап, біз "лигандтар" қалғанша, ақуыздағы әрбір атомды елемеуге болады. Биохимияда лигандтар белоктарға қосылған заттарды білдіреді (бейорганикалық химиядан айырмашылығы, бұл металдарға бекітілген заттарды білдіреді). Міне, біз төменде көреміз. Сіз көріп отырған қызыл және сары пішіндер - I кешен арқылы электрондарды өткізе алатындай тізбектелген темір сульфидті кешендер. Мұнда біз көріп отырған бөліктер I кешеннің гидрофильді бөлігінде, яғни олар сарыда кездеседі. және жоғарыдағы құрылымда көрінетін қызғылт жұмыртқа тәрізді бөлік. Бұл сурет гидрофильді доменнің төменгі бөлігінен кешеннің гидрофобты, мембранамен байланысқан бөлігінің шетіне дейін созылатын темір кешендерінің үстіндегі бағытқа бағытталған.

Сонымен, бізде электрондарды NADH арқылы жеткізгеннен кейін кешен арқылы өткізуге арналған " сым" бар. Дегенмен, бізде сәйкессіздік мәселесі бар. NADH – екі электронды донор. Fe 3+ ионы бір электронды акцептор болып табылады. Бұл электр қосылымы үшін бізге адаптер қажет. Адаптер FMN түрінде келеді. FMN - суреттің төменгі оң жақ бұрышында көк және қызыл түске боялған кейбір атомдары бар құрылым.

NADH бір уақытта тек екі электрон береді.

Электрондарды тасымалдау тізбегіндегі темір иондары Fe (III) және Fe (II) арасында ауыса алады, олар бір уақытта тек бір электронды қабылдай алады.

Екі электронды берілісті бір электронды тасымалдауға түрлендіру үшін адаптер қажет.

FMNH2 аздап NADH сияқты. Оның тотыққан түрі, FMN, гидрид-ион түріндегі екі электрон мен протонды, сонымен қатар қосымша протонды қабылдай алады. Басқаша айтқанда, FMN FMNH2 болу үшін H - және H + қабылдайды. Дегенмен, FMN үшін сәл басқа бағыт бар. Ол сондай-ақ бір уақытта бір электронның тотықсыздануына ұшырауы мүмкін. Шындығында, жалпы зарядты бірдей етіп сақтау үшін электронның қосылуы аз уақыттың алдында немесе одан кейін протонның қосылуы арқылы болады. Бұл күй, FMNH, семихинон формасы деп аталады.

NAD пен FMN арасындағы айырмашылық неде? Неліктен біреуі электрон жұбын ғана қабылдай алады, ал екіншісі бір уақытта бір-бірін қабылдай алады? FMN бір электронды қабылдағанда, ол радикалға айналады. Радикалдар – тұрақсыз, реактивті түрлер. Оларды негізінен делокализация арқылы тұрақтандыруға болады. NAD-пен салыстырғанда FMN-дегі қосымша конъюгация тақ электронды FMN-де кеңірек делокализациялауға мүмкіндік береді. Бұл түбегейлі тұрақтылық негізгі айырмашылық болып табылады.

Кеңейтілген конъюгацияның болуы FMNH бойынша радикалды тұрақтандырады.

Бұл радикалдың тұрақтылығы FMN бір уақытта бір электрон қабылдауға мүмкіндік береді.

NADH және лизин бүйірлік тізбегінің қатысуымен, рН 7 кезінде FMN-ның FMNH2-ге айналу механизмін қамтамасыз етіңіз.

FMNH2 пайда болғаннан кейін, әрине, керісінше. Ол бір уақытта бір электроннан бас тарта алады. Нәтижесінде FMN NADH-дан келетін электрон жұбын қабылдап, оларды бір-бірден электронды тасымалдау тізбегіне жібере алады.

I кешен арқылы электронды тасымалдау тізбегінің қалған бөлігі темір-күкірт кластерлерінің сериясы болып табылады. Аты айтып тұрғандай, бұл шоғырлар темір мен күкірт атомдарынан тұрады. Ең көп таралған сорттың құрамында текшенің бұрыштарында орналасқан төрт темір атомы және төрт күкірт атомы бар. Бұл кластерлерді белгілі себептерге байланысты жиі 4Fe4S кластерлері деп атайды: 4 темір атомы және 4 күкірт атомы бар. Бұрыштардағы күкірт атомдары шынымен сульфид иондары, S 2- . Үш күкірт ионынан басқа, темір атомдарының әрқайсысы анионды цистеин қалдығымен де байланысқан, сондықтан темір тетраэдрлік координациялық геометрияға ие болады. Темір атомдары Fe 2+ және Fe 3+ иондарының қосындысы түрінде болады.

Темір күкірт кластерлері биологиялық электрондарды тасымалдауда өте жиі кездеседі.

Темір иондары Fe (II) немесе Fe (III) болуы мүмкін.

Темір иондары үшін лигандтарға сульфид иондары, S 2- жатады.

Темір сульфидінің шоғырлары әдетте цистеин лигандтары (CysS - ) арқылы ақуызда ұсталады.

Міне, бұл жолы басқа көзқараспен қаралатын лигандтардың тағы бір көрінісі. Төрт күкірт атомымен (сары түсті) байланысқан төрт темір атомының (қызыл түсті) тобын таба алатыныңызды қараңыз.

FeS кластерлерінің басқа нұсқалары бар. Өте жиі кездесетіні – 2Fe2S кластері, ол екі темір атомынан және алмаздың ауыспалы бұрыштарында екі сульфид ионынан тұрады. Жоғарыдағы суретте осы кластерлердің бірнешеуі көрінеді. Тағы да темір атомдары Fe 2+ немесе Fe 3+ иондары немесе әрқайсысының біреуі болуы мүмкін. Сондай-ақ, әрбір темір әдетте тетраэдрлік геометрияны аяқтау үшін екі қосымша цистеин анионымен байланысады. Бұл топтар мұнда көрсетілмеген, өйткені біз протеинді суреттен тыс қалдырдық. (Ақырында біз басқа аминқышқылдары кейде цистеиннің орнына темір күкірт кластерлерін байланыстыратынын көреміз.)

Тағы бір мүмкіндік - 3Fe4S кластері, темір атомдарының бірі негізінен FeS текшесінен тыс қалған екі жақты оқиға.

Бір темір Fe(III), қалғаны Fe(II) түрінде болса, жалпы зарядтарды есептеңіз:

Қоршаған орта белоктардағы тотықсыздану потенциалдарын модуляциялауда рөл атқарады. 2Fe2S кластері аралас Fe(II)/(III) тотығу күйінде болды делік. Полярлы емес аминқышқылдарының қалдықтарымен қоршалған кезде оның қалпына келтіру потенциалы полярлы аминқышқылдарының қалдықтарымен қоршалған кездегі қалпына келтіру потенциалымен қалай салыстырылады?

I кешенде осы кластерлердің тұтас сериясы бар. NADH-дан жеткізілетін электрондар бірінен екіншісіне, содан кейін келесісіне жіберіледі. Бұл реттелудің бірнеше себебі бар.

Бұл кластерлердің барлығы толығымен иммобилизацияланған ақуыз арқылы байланысқандықтан, электронды тасымалдау сыртқы сфера механизмі арқылы жүзеге асуы керек. Неліктен кластерлер көп? Есіңізде болсын, сыртқы сфералық электрондардың тасымалдануының шектеулі ауқымы бар. Электрон, көп жағдайда, тек осы уақытқа дейін секіре алады. Бірқатар өткізгіш FeS кластерлерін қамтамасыз ете отырып, электрон бірінен екіншісіне секіре алады, олар өзеннен өтетін баспалдақтар сияқты орналасады.

Бұл ғана емес, электронды тасымалдау тізбегі NADH-дан электрондарды алады және оларды, сайып келгенде, IV кешендегі молекулалық оттегіге жеткізеді. Молекулярлық оттегі суға айналады. NADH-дан суға көшу өте экзотермиялық. Реакция энергиясы бойынша өте төмен. Бұл тасымалдауды іс жүзінде мүмкін ету үшін және тартылған энергияның үлкен мөлшерін пайдалану үшін электрондарға бір уақытта аздап төмен түсуге рұқсат етіледі.

Кейде электрондар бұрынғы тасымалдар кезінде қоршаған ортаға жоғалған энергияны қайтарып алып, сәл жоғары көтерілуі мүмкін. Бұл демпферлік әсер бүкіл процесті тиімдірек етуі мүмкін. Дегенмен, электрондар энергиямен төмен қарай жылжиды. Электрон бірнеше рет жоғары секіруі мүмкін, бірақ сайып келгенде, бұл жоғары секірулер төмен түсумен жалғасады, осылайша электрон жалпы энергияны төмендетеді.

Кездейсоқ жоғары көтерілген электрон тасымалдау энергияны сіңіреді.

Қайта сіңіру жылу жоғалуын болдырмау арқылы тиімділікті арттырады.

I кешенде электронды тасымалдау тізбегінің соңғы орны - кейде Q немесе UQ деп қысқартылған убихинон. FMN сияқты, UQ - UQH2 болу үшін екі электрон, екі протонды қабылдаушы. Сондай-ақ, FMN сияқты, UQ бір уақытта бір протонды және бір электронды қабылдай алады, UQH жартылай хинондық пішінді құрайды. Бұл тағы да радикалды түр.

Fe 2+ иондары мен лизин бүйірлік тізбектерінің қатысуымен, рН 7 кезінде UQ-ның UQH2-ге айналу механизмін қамтамасыз етіңіз.

UQ FeS кластерлерінен немесе FMN-ден өте ерекшеленеді, себебі ол ақуызға қосылмаған. Ол байланбаған. Ол айнала алады. Бұл оны жылжымалы электронды тасымалдаушы етеді. Салыстырмалы түрде жоғары потенциалды электрон акцепторы болудан басқа (кем дегенде I кешендегі басқа заттармен салыстырғанда) UQH2 рөлі электрондарды тасымалдау тізбегі жалғасуы үшін III кешенге электрондарды жеткізу болып табылады.

Мәселе мынада, егер UQH2 мобильді болса, оны адасып кетпеу үшін не істеу керек? Оның мақсатына жету ықтималдығы жоғары болуы үшін оның жолы қалай шектелген? Есіңізде болсын, тотығу фосфорлану суперкомплексі мембранамен байланысқан ақуыздар тобы болып табылады. Олар липидтерге бай ортада ұсталады. Ұзын құйрығы бар UQH2 құрылымы өте липофильді. Егер ол мембранада қалса, оның қозғалысы үш өлшеммен емес, екі өлшеммен шектеледі және оның III кешенінің тағайындалған жеріне жету ықтималдығы әлдеқайда жоғары.

Убихинон - липидтерде еритін, қозғалмалы электрон тасымалдаушы.

Оның қозғалысы митохондриялық мембранамен шектелген.

I кешеннің тағы бір маңызды ерекшелігі бар. Тотығу фосфорлануына қатысатын басқа кешендердің кейбірі сияқты (III және IV комплекстер), I кешен протондарды ішкі митохондриялық мембрана арқылы айдайды. Сайып келгенде, ішкі митохондриялық мембрананың шетіне жиналған протондар АТФ өндірісін басқаратын молекулалық диірменді айналдырып, қайта каскадқа айналады. ATP бүкіл жасушадағы процестерді қуаттандыру үшін қолданылады.

Протондар митохондриялық мембрана арқылы белсенді түрде айдалады.

Нәтижесінде мембранада заряд пайда болады.

Митохондриялық матрица "нқосылған" болады немесе теріс зарядталады.

Мембраналық кеңістік "пқоспаланған" немесе оң зарядталған болады.

Бұл протондық сорғы белсенді тасымалдаудың мысалы болып табылады. Энергия мембрана аралық кеңістікте оң зарядтың жиналуына (және матрицада теріс зарядтың сәйкес жиналуына) қарамастан, протондарды мембрана арқылы тасымалдауға жұмсалады. Электронды тасымалдау тізбегі бөлетін энергия ақуыздағы конформациялық өзгерістерге жауапты болуы мүмкін, бұл тасымалдауға көмектеседі.

Бұл жүйеде протондық сорғы қалай жұмыс істейтіні туралы әлі де пікірталас жүріп жатқан сияқты. Дегенмен, кейбір нәрселер анық. Белоктардың гидрофобты мембрана арқылы тасымалдануы ақуыздың гидрофильді бөліктерінің болуымен жеңілдетілген болуы мүмкін. Ақуызда ашылатын, су молекулаларының ақуыз арқылы өтуіне мүмкіндік беретін арналар бар деп есептеледі. Ақуыз мембранаға енгендіктен, бұл протондар да мембрананы бір уақытта кесіп өтеді.

Көбінесе арнайы аминқышқылдары протондарды (немесе басқа иондарды) тасымалдауға көмектесетін рөл атқара алады. Осы аминқышқылдары үшін әртүрлі мүмкіндіктерді толтырыңыз.

Жалпы, мембрананың бір жағындағы кешенге енетін протон екінші жағынан шыққан протон емес шығар. Бұл процесті көрсету үшін көрсеткілері бар механизмді қамтамасыз етіңіз.

Электрондарды тасымалдау тізбегі арқылы энергияның бөлінуі протондардың мембрана арқылы тасымалдануын қамтамасыз етеді. Көмектесетін тағы бір фактор бар. Электрондар сияқты протондар матрицадан мембрана аралық кеңістікке қарай қозғалады. Оң және теріс зарядтар бір бағытта қозғалады. Бұл ақуыз арқылы электрондардың ағыны протондардың жүруін жеңілдететін (немесе керісінше) байланыстырылған тасымалдау мүмкіндігін арттырады.

Қосылған тасымалдауда протонның қозғалысы электронның тасымалдануымен (немесе керісінше) тез жүреді.

Электрондар мен протондар I кешен арқылы бір бағытта қозғалады: матрицадан мембрана аралық кеңістікке қарай.

Олардың қарама-қарсы зарядтары бірінің қозғалысы екіншісінің жүруін жеңілдететін біріктірілген механизмге әкелуі мүмкін.

I кешен электрондарды тасымалдау тізбегіне электрондардың жалғыз кіру нүктесі емес. II кешен де осыған ұқсас рөл атқарады. Олар бірге электрондарды тасымалдау тізбегінен энергия жинайды, бұл энергия ақыр соңында басқа жерде энергияны шығару үшін жасуша арқылы қозғала алатын ATP жасау үшін пайдаланылады.

FMNH2 темірмен (III) тотығу механизмін көрсетіңіз.

Белок ішіндегі жеке сайттың редукциялық потенциалын өлшеу қиын. Дегенмен, зерттеушілер әртүрлі жағдайларда EPR спектрлерін өлшеу арқылы бұл мәндерді бағалай алды. Мысалы, мұнда I кешендегі потенциалдардың шамамен суреті берілген.

а) N кластердің екеуі электронды тасымалдау тізбегіне тікелей қатыспайтын шығар. Қайсысы?

б) Электронның жол бойымен тасымалдануының потенциалдық энергия диаграммасын құру үшін диаграммадағы мәліметтерді пайдаланыңыз.

Жоғарыдағы суреттегі мәндерді пайдалана отырып, электрон N5 кластерінен N6a кластеріне ауысқан кездегі энергия өзгерісін есептеңіз.

Рентгендік кристалдық құрылымдар: Ефремов, Р.Г., Барадаран, Р., Сазанов, Л.А.Тыныс алу кешенінің архитектурасы I. Табиғат 2010 465: 441-445. RCSB Protein Data Bank (3M9S) арқылы алынған кескіндер.

Бұл сайтты Крис П.Шаллер, Ph.D., Сент-Бенедикт колледжі / Сент-Джон университеті жазған және жүргізеді (басқа авторлардың қосқан үлестері бар). Ол білім беру мақсатында тегін қол жетімді.

/>
Органикалық, биологиялық және бейорганикалық химиядағы құрылым және реактивтілік жазған Крис Шаллер бойынша лицензияланған Creative Commons атрибуты-коммерциялық емес 3.0 портталмаған лицензиясы.

Түзетулерді [email protected] мекенжайына жіберіңіз

Бұл материал Ұлттық ғылым қорының №1043566 гранты бойынша қолдау көрсеткен жұмысына негізделген.

Осы материалда айтылған кез келген пікірлер, тұжырымдар, қорытындылар немесе ұсыныстар автор(лар)дікі және Ұлттық ғылым қорының көзқарасын білдірмейді.


Кешен II

II кешен деп те аталады сукцинатдегидрогеназа , құрамында Кребс циклінің 6-қадамында көрген нақты фермент бар. Оның сукцинатпен байланысу орны мембрананың матрицалық жағында орналасқан және тасымалдаушы (FAD) шын мәнінде кешеннің бөлігі болып табылады. Сукцинаттан алынған электрондар FAD-ны FAD -2-ге дейін төмендетеді, ал сутегі иондары мен фумарат матрицаға шығарылады.

FADH2, кешеннің ішінен жаңадан пайда болған FAD -2 тотықсыздануын аяқтау үшін сутегі иондарының жұбын түзе отырып, тотығады, осылайша өзін қалпына келтіреді. FAD қабылданған электрондардың келесі жұбын қабылдайды. Электрондық жұп Q -2 түзу үшін кешен бетіне бекітілген Q коферментіне ауысады. Ақырында, матрицадағы бассейннен сутегі иондарының жұбы коферменттің QH-қа дейін тотықсыздануын аяқтайды.2.

  • Матрицаға бір (1) жұп сутегі иондары мен фумарат.
  • Кешендегі FAD-қа бір (1) жұп электрон, ақырында Q -2 түзетін бір (1) Q коферментіне беріледі (көрсетілмеген)
  • Матрицадағы бір (1) жұп сутегі иондары қалпына келтірілген Q -2-мен қосылып, бір (1) QH түзеді.2.

Митохондриялар көбінесе жасушаның «қуаты» ретінде сипатталады, өйткені бұл жерде энергия негізінен тағамның тотығуынан босатылады. Май қышқылдарының бета-тотығуынан және Кребс циклінен түзілетін қалпына келтіретін эквиваленттер электрондарды тасымалдау тізбегіне (сонымен бірге тыныс алу тізбегі деп аталады) енеді. Тотығу-тотықсыздану реакцияларының сериясы кезінде электрондар энергияны басқарылатын қадамдармен босатып, тізбек бойымен қозғалады. Бұл реакциялар протондардың митохондриялық матрицадан ішкі мембрана арқылы мембрана аралық кеңістікке белсенді тасымалдануын қамтамасыз етеді. Тыныс алу тізбегі тасымалдаушы флавиндердің, темір-күкіртті орталықтардың, хинондардың, цитохромдардың (гем белоктары) және мыстың негізгі бес түрінен тұрады. Тыныс алу тізбегіне енетін екі негізгі қалпына келтіретін эквиваленттер - NADH және FADH2. NADH NADH-спецификалық дегидрогеназа арқылы байланысады, ал FADH2 май қышқылының тотығу жолының сукцинатдегидрогеназа және убихинонредуктазасы ішінде қайта тотығады. Оттегі электрондардың соңғы акцепторы болып табылады және протондармен бірге аэробты жасушалық тыныс алудың соңғы өнімі суға айналады. Ішкі мембранада протонның электрохимиялық градиенті (көбінесе протон қозғаушы күш деп аталады) орнатылады, матрицаға қатысты мембрана аралық кеңістікте оң заряд бар. Протонды қозғаушы күшпен қозғалатын протондар АТФ синтазасына еніп, митохондриялық матрицаға оралады. АТФ синтазалары осы экзергониялық ағынды матрицада АТФ түзу үшін пайдаланады, бұл процесс хемиомосмотикалық байланыс деп аталады. Бұл процестің жанама өнімі жылу өндіру болып табылады.

Антипорт, ATP-ADP транслоказасы, матрицадан ATP-ны артықшылықпен экспорттайды, осылайша матрицада жоғары ADP:ATP қатынасын сақтайды. Электрон ағынының ATP синтезіне тығыз байланысы оттегі тұтынуы ADP қолжетімділігіне байланысты екенін білдіреді (тыныс алуды бақылау деп аталады). Жоғары ADP (төмен ATP) электрон ағынын арттырады, осылайша оттегі тұтынуды арттырады және төмен ADP (жоғары ATP) электрон ағынын азайтады және осылайша оттегі шығынын азайтады. Митохондриялық АТФ синтезінің көптеген ингибиторлары бар. Көпшілігі не электрондар ағынын бөгеу (мысалы, цианид, көміртегі тотығы, ротенон) немесе АТФ синтезінен электрон ағынын ажырату (мысалы, динитрофенол) арқылы әрекет етеді. Термогенин - қоңыр майдың құрамында кездесетін табиғи ақуыз. Жаңа туылған нәрестелерде қоңыр майдың көп мөлшері бар және термогенин шығаратын жылу ATP синтезіне балама болып табылады (және осылайша электрон ағыны тек жылу шығарады) және жаңа туған нәрестелерде дене температурасын сақтауға мүмкіндік береді.

Электронды тасымалдау тізбегі ішкі митохондриялық мембранада орналасқан және төрт ферменттік кешенде (I-IV) ұйымдастырылған 80-ге жуық ақуыздан тұрады. V кешені АТФ түзеді, бірақ электрон тасымалдау белсенділігі жоқ. Осы 5 кешеннен басқа, екі электронды шаттл молекуласы Coenzyme Q (сонымен қатар ubiquinone, CoQ деп аталады) және Cytochrome c (Cytc) бар. Бұл екі молекула тізбектегі үлкен комплекстер арасында электрондарды тасымалдайды.

Осы процесте қанша АТФ түзіледі? Теориялық тұрғыдан әрбір глюкоза молекуласы үшін 32 АТФ түзілуі мүмкін. Электрондар NADH-дан тізбектегі оттегіге түскенде, АТФ синтазасы арқылы сорылып, қайта оралатын протондар саны бір электрон жұбына 2,5 ATP түзе алады. FADH2 берген әрбір жұп үшін тек 1,5 ATP түзілуі мүмкін. Әрбір глюкоза молекуласынан он екі жұп электрон жойылады

NAD+ бойынша 10 = 25 АТФ
2 FADH2 = 3 ATP.

Барлығы 28 АТФ құрайды. Дегенмен, Кребс циклі кезінде 2 АТФ және глюкозаның әрбір молекуласы үшін гликолиз кезінде түзілетін 2 АТФ түзіледі, сондықтан жалпы АТФ шығымы 32 АТФ құрайды. Шындығында, тыныс алу тізбегінің энергиясы басқа процестерге (мысалы, маңызды иондар мен молекулалардың белсенді тасымалдануы) пайдаланылады, сондықтан қалыпты тыныс алу жағдайында АТФ нақты шығымы 32 ATP-ге жетпейді.

Электронды тасымалдау тізбегін қуаттандыратын қалпына келтіретін эквиваленттер, атап айтқанда NADH және FADH2, Кребс циклі (TCA циклі) және май қышқылдарының бета-тотығуы арқылы түзіледі. Кребс циклінің үш сатысында (изоцитраттың оксоглутарат оксоглутаратқа айналуы сукцинил-КоА малатының оксалоацетатқа айналуы) жұп электрондар (2e-) жойылады және NAD+-ға ауысады, NADH және H+ түзеді. Бір қадамда сукцинаттан жұп электрон жойылып, FAD-ны FADH2-ге дейін төмендетеді. Май қышқылдарының бета-тотығуынан процестің бір сатысы NADH және H+ түзеді, ал екінші сатысы FADH2 түзеді.

Гликолизден пайда болған цитоплазмалық NADH гликолиз үшін маңызды NAD+ реформациясы үшін тотықтырылуы керек, әйтпесе гликолиз өз қызметін тоқтатады. NADH-ны тікелей митохондриялық матрицаға тасымалдайтын тасымалдаушы жоқ және ішкі митохондриялық мембрана NADH өткізбейді, сондықтан жасуша редукциялық эквиваленттерді митохондрияға жылжыту және цитозолдық NAD+ регенерациялау үшін екі шаттл жүйесін пайдаланады.
Біріншісі - ішкі мембрана ішінде FADH2 өндіру үшін цитозолдық NADH электрондарын пайдаланатын глицерин фосфатты аппараты. Содан кейін бұл электрондар Q коферментіне түседі. I кешені айналып өтеді, сондықтан осы жол арқылы бір NADH үшін тек 1,5 ATP түзілуі мүмкін. Осы жүйедегі барлық реакцияларды қосатын жалпы теңдестірілген теңдеу

NADH (цитозол) + H+ (цитозоль) + NAD+ (мито.) = NAD+ (цитозол) + NADH (мито.) + H+ (мито.)

Малат-аспартат шаттл митохондриялық матрицада NADH генерациялау үшін малаттың тотығуын пайдаланады. Содан кейін бұл NADH I комплексіне тікелей берілуі мүмкін және осылайша тыныс алу тізбегі арқылы 3 ATP құра алады. Жалпы теңдестірілген теңдеу

NADH (цитозол) + H+ (цитозоль) + FAD (ішкі мүше) = NAD+ (цитозол) + FADH2 (ішкі мүше)

Осы екі шаттл жүйесі цитозолдық NAD+ қалпына келтіреді.

NADH үшін кіру нүктесі күрделі I (NADH дегидрогеназа) және FADH2 үшін кіру нүктесі коэнзим Q болып табылады. Май қышқылының убихинон арқылы тотығуынан электрондарды енгізу күрделі және диаграммада көрсетілмеген.


Тыныс алу тізбегі

Сурет 3. Тотығу фосфорлануы: электронды тасымалдау және АТФ синтезі. Тыныс алу тізбегі мембранада бекітілген үш ірі ақуыз кешенінен (қызғылт-сары түсті) және екі жылжымалы электрон тасымалдаушыдан (қара түсті) тұрады. Электрондар NADH-дан NADH дегидрогеназаға беріледі, протондарды ішкі мембрана арқылы айдайтын үлкен ақуыз кешені. Содан кейін электрондар цитохром b-c кешеніне шағын, қозғалмалы молекула Q (Q) коэнзимі арқылы тасымалданады, сонымен қатар убихинон деп те аталады, цитохром b-c кешені де протондарды ішкі мембрана арқылы айдайды. Бұл электрондар цитохром оксидазасының соңғы белок кешеніне жылжымалы цитохром c (cyt c) ақуызы арқылы жеткізіледі. Цитохромоксидаза электрондарды оттегіге береді, ал су пайда болады. Цитохромоксидаза сонымен қатар протондарды мембрана арқылы айдайды. Сутегінің концентрациясы матрицаға қарағанда мембрана аралық кеңістікте әлдеқайда жоғары, осылайша электрохимиялық протондық градиент пайда болады. Бұл градиент протондарды ADP және бейорганикалық фосфаттан (Pi) АТФ синтезін катализдейтін АТФ синтазасы (сұр түспен көрсетілген) арқылы ішкі мембрана арқылы кері жылжытады.

Митохондриялық электрондарды тасымалдау тізбегі деп те аталады тыныс алу тізбегі, үш көп ақуызды кешенге бөлінеді: NADH дегидрогеназа, цитохром b-c кешені, және цитохромоксидаза. Әрбір тыныс алу тізбегі кешені электрондарды тасымалдауға және протондарды ішкі мембрана арқылы айдауға қабілетті бірнеше түрлі ақуыздардан тұрады, осылайша электрохимиялық протон градиентін жасайды (3-суретте көрсетілген). Бұл кешендердің құрамындағы белоктар әртүрлі протездік топтар (Макромолекулалар 1-белоктардың оқулық қасиеттерін қараңыз), оның ішінде темір-күкірт орталықтары, гемдер, флавиндер (ФАД-ның көп сақиналы бөліктері) және мыс, олардың барлығы электрондарды қабылдауға және беруге қабілетті. Electron transport is initiated when a pair of electrons and a proton are released from NADH and accepted by NADH dehydrogenase, whereupon the electrons are transported from one protein to another within the complex. The electrons are then transported from that complex to the cytochrome b-c complex by the mobile electron carrier coenzyme Q (CoQ), деп те аталады ubiquinone, the sole non-protein electron carrier in the respiratory chain. The electrons move through the cytochrome b-c complex and are transported to the final complex by the small protein cytochrome c. The final complex, cytochrome oxidase, catalyzes the transfer of the electrons to oxygen. The free energy of this complete reaction (NADH + H+ + 1/2 O2 -> NAD+ + H2O) is -52.6 kcal/mol. The free energy is released in a stepwise fashion as the electrons move through the ETC, and is captured in the electrochemical proton gradient. FADH2also donates its electrons to the respiratory chain, but because its redox potential is higher than that of NADH dehydrogenase, it cannot donate its electrons to that protein complex. Instead, the electrons from FADH2 are donated to сукцинатдегидрогеназа, which, in turn, will pass the electrons to CoQ and they will be transported through the remainder of the respiratory chain. The hydrogen electrochemical gradient that is generated during electron transport initiated by FADH2 is not as great as that generated by NADH. This is because FADH2donates its electrons to succinate dehydrogenase, which does not pump any protons, and the electrons bypass NADH dehydrogenase, which does pump protons.


5.4: Oxidative Phosphorylation

  • Contributed by E. V. Wong
  • Axolotl Academica Publishing (Biology) at Axolotl Academica Publishing

Oxidative phosphorylation denotes the phosphorylation of ADP into ATP, utilizing the energy from successive electron transports (hence the &ldquooxidative&rdquo). The basic concept is that oxidation of NADH, being highly exergonic, can generate the energy needed to phosphorylate ADP. Since oxidation of NADH by oxygen can potentially release 52 kCal/mol (218 kJ/mol), and the energy needed to phosphorylate ATP is approximately 7.5 kCal/mol (30.5 kJ/mol), we should be able to expect the formation of several ATP per oxidized NADH. Indeed, this is what happens, although not directly. As noted with the breakdown of glucose, a one-step oxidation would generate too much energy for cellular processes to handle, and most would be wasted. So instead of oxidizing NADH directly with O2, the electrons are transferred to a series of gradually lower-energy carriers until finally reaching oxygen. This sequence is the electron transport chain.

(PageIndex<6>) суреті. The primary electron transport pathway in mitochondria. Complexes I, III, and IV are shown. Complex II is pictured in Figure (PageIndex<10>). The complexes are all buried in the inner mitochondrial membrane. Protons are being pumped from the matrix to the intermembrane space utilizing energy sapped from the high energy electrons as they move from a higher-energy carrier to a lower-energy carrier.

The electron transport chain is based on the activity of four major enzyme complexes (conveniently called complexes I-IV) embedded in the inner mitochondrial membrane, along with some small easily diffusible electron carriers to move the electrons from one complex to the next. These complexes are present in extremely high numbers as befits their necessity in generating energy, comprising nearly 75% of the inner membrane mass (in comparison, the plasma membrane of an average eukaryotic cell has a protein concentration closer to 50%). An overview of the process is shown in Figure (PageIndex<6>): as previously noted, electrons are stripped from NADH, and eventually end up on oxygen. As the electrons are moved to lower-energy carriers, energy is released and used to pump protons from the mitochondrial matrix into the intermembrane space.

Figure (PageIndex<7>). Although the size of complex I varies somewhat across species, the rough L-shaped three-dimensional conformation is constant. The FMN is located in the larger portion of the complex, while the ubiquinone docking site is located in the short branch. In the Figure above, which depicts two aspects (rotated 90°) of NADH dehydrogenase complex, the FMN is shown in grey and red, while Fe-S centers are shown in orange and yellow. The Figure was generated from data in the RCSB Protein Data Bank.

Complex I is an NADH dehydrogenase. Shown in yellow in Figure (PageIndex<6>), its purpose is to remove a pair of electrons from NADH and transfer them onto ubiquinone (Coenzyme Q or CoQ), a small hydrophobic electron carrier that can then carry the electrons to complex III. This is a multistep process that involves first transferring the electrons onto an associated flavin mononucleotide (FMN) molecule, which then transfers the electrons to a set of iron-sulfur moieties connected to the enzyme complex itself (structure in Figure (PageIndex<7>)). Finally, the electrons are moved onto ubiquinone. As these transfers occur, the energy that is released during these transfers powers the pumping of 4 H+ ions across the inner mitochondrial membrane. Complex I is inhibited by rotenone, a pesticide used primarily against insects and shes.

We&rsquoll take a mental pass on complex II for now and hit it at the end of this roll call. The reasons will be apparent then.

Complex III is also known as the cytochrome bc1 complex (Figure (PageIndex<6>), purple). The purpose of this complex is to pass the electrons from ubiquinone onto cytochrome c. The use of ubiquinone is important here, because it is stable with either two, or just one, extra electron. Cytochrome c, on the other hand, can only carry one electron. So, this complex docks ubiquinone, and holds it until it has passed its first electron onto cytochome c, which then moves onto complex IV, and then its second electron onto another cytochrome c. With each transfer, two protons are pumped across the membrane.

Finally, cytochrome c drops the electron off to complex IV, cytochrome c oxidase (Figure (PageIndex<6>), red). Cytochrome c oxidase accomplishes the final step: transferring electrons onto oxygen atoms to make water. The really interesting thing about this process is that the enzyme must hold onto the electrons as they are transferred one at a time from cytochrome c, until it holds four electrons. Then, it can transfer one pair to each of the oxygen atoms in molecular oxygen (O2). It is very important to do this because transferring any less than all four electrons would lead to the creation of reactive oxygen species (ROS) that could cause damage to the enzymes and membranes of the mitochondria.

In fact, some well known poisons act at exactly this point. Both cyanide and carbon monoxide can bind with higher affinity than oxygen at the heme in complex IV. Since neither can accept electrons, the effect is just as though no oxygen was available.

Although cytochrome c oxidase is sometimes abbreviated COX, it is емес the target of the COX-2 inhibitors that are used pharmaceutically in pain management, e.g. Bextra, Celebrex, or Vioxx. That refers to a family of enzymes known as the cyclooxygenases.

Oxygen is absolutely required. If oxygen is not available, there is no place to transfer the electrons, and very quickly, the electron transport chain is halted and carriers such as cytochrome c and CoQ cannot release their electrons and eventually there are no more available carriers. Similarly, when that happens, NAD + is not regenerated, so the TCA cycle is also stuck. This leaves only the anaerobic non-oxygen-requiring glycolysis- fermentation cycle for generating ATP.

We now return to complex II (see Figure (PageIndex<10>)). We mentioned complex II as succinate dehydrogenase when discussing the TCA cycle. It also participates in the electron transport chain by passing electrons to ubiquinone. However, rather than transferring electrons that originated from NADH like the other three complexes of the electron transport chain, the electrons originate from the covalently bound electron carrier FADH2 (flavin adenine dinucleotide), which received the electrons from succinate, as described in the TCA cycle section. Once the electrons have been passed to ubiquinone, it then moves on to complex III to drop off those electrons to cytochrome c, and the rest of the electron transport chain continues. FAD, the oxidized form of FADH2, is then ready to participate in the next redox cycle.

The purpose of this electron transport chain, with respect to ATP generation, is the pumping of H+ from the mitochondrial matrix into the intermembranous space. Since the concentration of protons is higher in the intermembrane space, it will take energy to move them against the concentration gradient, which is where our high-energy electrons come into the picture. As they move from one carrier to the next, they are moving from a higher to a lower energy state. This implies that some energy is lost from the electron, and some of that energy is tapped by the enzymes of the electron transport chain to move protons from the matrix to the intermembrane space.

Figure (PageIndex<10>). Catabolic reactions of the mitochondria.

There are two methods by which the protons are moved: the redox loop, and the proton pump. The proton pump, which is the method by which complex IV moves protons, is the easier to understand: H + is bound on the matrix side of the enzyme in its reduced state (after it has received an electron), and a conformational shift occurs upon reoxidation to open the enzyme up to the intermembrane side, and the H + is released. The redox loop, which occurs in complex I, and in complex III in a variation called the Q cycle, essentially posits that an initial redox center requires the binding of both the high energy electron and a proton from the matrix side of the membrane. When the electron is transferred to the next redox center in the chain, a proton is released to the intermembrane space.

Whatever the mechanism, what is the point of all this proton pumping? As you might suspect, using up energy to pump an ion against its concentration gradient isn&rsquot done for the fun of it. Rather, this generates significant potential energy across the inner mitochondrial membrane. And, it so happens that there is an enzyme that can convert that energy into the physiologically useful chemical form of ATP. This enzyme is, not surprisingly, named ATP synthase (Figure (PageIndex<8>)). It is also referred to in some texts as the F1F0-ATPase, based on its reverse activity (at the expense of ATP, it can pump protons), and the fact that it can be broken down into two major functional units: F1 which can hydrolyze but not synthesize ATP and is a soluble protein, and F0 which is an insoluble transmembrane protein.

Figure (PageIndex<8>). ATP синтазасы. As protons pass through the ATP synthase, they release energy by going from high concentration to low. This energy drives the rotational movement of the shaft and the generation of ATP.

The ATP synthase is an extraordinary example of an enzyme that transforms the energy inherent in a concentration gradient across a membrane into mechanical energy, and finally into chemical bond energy. It is descriptively called a &ldquorotary engine&rdquo because the very generalized sequence of events is as follows: protons ow down their gradient through a proton channel subunit of the ATP synthase, in owing down the gradient, energy is released, this energy causes rotation of a multisubunit &ldquowheel&rdquo-like subunit attached to a spindle/axle (g subunit) which also spins. The spinning of this asymmetrically shaped spindle unit causes conformational changes in the catalytic subunit (made of the a and b subunits) it is attached to, changing an ADP+Pi binding site to a catalytic site that can &ldquosqueeze&rdquo the molecules together into an ATP, and then finally open up to release the ATP (Figure (PageIndex<9>)).

Figure (PageIndex<9>). ATP synthase head rotation. The rotating spindle causes asymmetric changes to the shape of the three potential binding sites, cycling them through the loose (L) conformation that binds ADP and Pмен, the tight (T) conformation that literally squeezes the two substrates together into ATP, and the open (O) conformation that allows ATP.

Of course, it isn&rsquot quite that simple (Figure (PageIndex<8>)). Starting with the initial movement of pro- tons, as they move from the intermembrane space into the ATP synthase, they enter a small hydrophilic channel (a) and then bind onto one of the c-subunits of the &ldquowater wheel&rdquo c-ring. Binding of the H + to the c-subunit causes it to lose affinity for the a- subunit, allowing it to spin, and simultaneously causes a conformational change that essentially pushes off against the a-subunit, initiating the movement. Once it has spun around almost a complete turn, the H + is positioned by another channel (b), which funnels it from the c-subunit into the matrix. The c-subunit structure is connected to an asymmetric spindle that is itself connected to the catalytic subunits.


Mitochondrial Electron Transport Chain

The mitochondrial electron transport chain is composed of three main membrane-associated electron carriers flavoproteins (FMN, FAD), cytochromes, and quinones (coenzyme Q, also known as ubiquinone because it is a ubiquitous quinone in biological systems).

All these electron carriers reside within the inner membrane of the mitochondria and operate together to transfer electrons from donors, like NADH and FADH2, to acceptors, such as O2. The, electrons flow from carriers with more negative reduction potentials to those with more positive reduction potentials and eventually combine with O2 and H to form water.

However, the mitochondrial electron transport system is arranged into four enzyme complexes of carriers, each capable of transporting electrons part of the way to O2 (Fig. 24.5). Coenzyme Q and cytochrome c connect the complexes with each other.

The four enzyme complexes of carriers are: NADH-Q oxidoreductase, succinate-Q-reductase, Q-cytochrome c oxidoreductase, and cytochrome c oxidase. These complexes are the enzyme complex and each of them consists of different prosthetic groups (Table 24.2).

The process of mitochondrial electron transport chain is summarized in Figure 24.6, which shows the flow of electrons and protons through the four enzyme complexes of the transport chain.

The whole process of mitochondrial electron transport can be represented in brief in the following manner:

1. Electrons donated by NADH enter the chain at complex I (NADH-Q-oxidoreductase) and pass through a flavoprotein (FMN) to a series of iron-sulphur-proteins (FeS) and then to ubiquinone (Q).

2. Electrons donated by succinate enter the chain at Complex II (succinate-Q-reductase) and pass through a flavoprotein (FAD) and FeS centres and then to ubiquinone (Q).

3. Ubiquinone (Q) serves as a mobile carrier of electrons received from complexes I and II and passes them to complex III (Q-cytochrome c oxidoreductase).

4. Complex III called Q-cytochrome c oxidoreductase or cytochrome bc1 complex passes the electrons through its prosthetic groups Cyt bЛ (Heme bЛ), Cyt bХ (heme bХ), FeS, and Cyt cЛ (Heme cЛ) to cytochrome c.

5. Cytochrome c (Cyt c), a mobile connecting link between complex III and IV, passes electrons to complex IV (cytochrome c oxidase). The latter carries electrons through its prosthetic groups Cyt a (Heme a), Cyt a3 (Heme a3) CuА and CuБ and transfers them to molecular oxygen, reducing it to H2О.

6. Electron flow through complexes I, III and IV is accompanied by proton flow from the mitochondrial matrix (which becomes negatively charged) to inter membrane space or cytosolic side (which becomes positively charged). The number of protons (H + ) moved across the membrane at each site per pair of electrons transported is still somewhat uncertain the current consensus is that at least 10 protons move outward during NADH oxidation.


Chemiosmosis

In chemiosmosis, the free energy from the series of redox reactions just described is used to pump hydrogen ions (protons) across the membrane. The uneven distribution of H + ions across the membrane establishes both concentration and electrical gradients (thus, an electrochemical gradient), owing to the hydrogen ions&rsquo positive charge and their aggregation on one side of the membrane.

If the membrane were open to diffusion by the hydrogen ions, the ions would tend to diffuse back across into the matrix, driven by their electrochemical gradient. Recall that many ions cannot diffuse through the nonpolar regions of phospholipid membranes without the aid of ion channels. Similarly, hydrogen ions in the matrix space can only pass through the inner mitochondrial membrane through an integral membrane protein called ATP synthase (Figure (PageIndex<2>)). This complex protein acts as a tiny generator, turned by the force of the hydrogen ions diffusing through it, down their electrochemical gradient. The turning of parts of this molecular machine facilitates the addition of a phosphate to ADP, forming ATP, using the potential energy of the hydrogen ion gradient.

Figure (PageIndex<2>): ATP synthase is a complex, molecular machine that uses a proton (H+) gradient to form ATP from ADP and inorganic phosphate (Pi). (Credit: modification of work by Klaus Hoffmeier)

Dinitrophenol (DNP) is an uncoupler that makes the inner mitochondrial membrane leaky to protons. Ол 1938 жылға дейін салмақ түсіретін дәрі ретінде қолданылды. DNP ішкі митохондриялық мембранадағы рН өзгеруіне қандай әсер етеді деп күтесіз? Why do you think this might be an effective weight-loss drug?

Chemiosmosis (Figure (PageIndex<3>)) is used to generate 90 percent of the ATP made during aerobic glucose catabolism it is also the method used in the light reactions of photosynthesis to harness the energy of sunlight in the process of photophosphorylation. Recall that the production of ATP using the process of chemiosmosis in mitochondria is called oxidative phosphorylation. The overall result of these reactions is the production of ATP from the energy of the electrons removed from hydrogen atoms. These atoms were originally part of a glucose molecule. At the end of the pathway, the electrons are used to reduce an oxygen molecule to oxygen ions. The extra electrons on the oxygen attract hydrogen ions (protons) from the surrounding medium, and water is formed.

Figure (PageIndex<3>): In oxidative phosphorylation, the pH gradient formed by the electron transport chain is used by ATP synthase to form ATP.

Cyanide inhibits cytochrome c oxidase, a component of the electron transport chain. If cyanide poisoning occurs, would you expect the pH of the intermembrane space to increase or decrease? What effect would cyanide have on ATP synthesis?


Krebs Cycle and Electron Transport Chain

The Krebs cycle occurs in the mitochondria of a cell. This sausage-shaped organelle possesses inner and outer membranes and, therefore, an inner and outer compartment. The inner membrane is folded over itself many times the folds are called cristae. They are somewhat similar to the thylakoid membranes in chloroplasts. Located along the cristae are the important enzymes necessary for the proton pump and for ATP production.

Prior to entering the Krebs cycle, the pyruvic acid molecules are altered. Each three-carbon pyruvic acid molecule undergoes conversion to a substance called acetyl-coenzyme A, or acetyl-CoA. During the process, the pyruvic acid molecule is broken down by an enzyme, one carbon atom is released in the form of carbon dioxide, and the remaining two carbon atoms are combined with a coenzyme called coenzyme A. This combination forms acetyl-CoA. In the process, electrons and a hydrogen ion are transferred to NAD to form high-energy NADH.

Acetyl-CoA now enters the Krebs cycle by combining with a four-carbon acid called oxaloacetic acid. The combination forms the six-carbon acid called citric acid. Citric acid undergoes a series of enzyme-catalyzed conversions. The conversions, which involve up to ten chemical reactions, are all brought about by enzymes. In many of the steps, high-energy electrons are released to NAD. The NAD molecule also acquires a hydrogen ion and becomes NADH. In one of the steps, FAD serves as the electron acceptor, and it acquires two hydrogen ions to become FADH2. Also, in one of the reactions, enough energy is released to synthesize a molecule of ATP. Because for each glucose molecule there are two pyruvic acid molecules entering the system, two ATP molecules are formed.

Also during the Krebs cycle, the two carbon atoms of acetyl-CoA are released, and each forms a carbon dioxide molecule. Thus, for each acetyl-CoA entering the cycle, two carbon dioxide molecules are formed. Two acetyl-CoA molecules enter the cycle, and each has two carbon atoms, so four carbon dioxide molecules will form. Add these four molecules to the two carbon dioxide molecules formed in the conversion of pyruvic acid to acetyl-CoA, and it adds up to six carbon dioxide molecules. These six C02 molecules are given off as waste gas in the Krebs cycle. They represent the six carbons of glucose that originally entered the process of glycolysis.

At the end of the Krebs cycle, the final product is oxaloacetic acid. This is identical to the oxaloacetic acid that begins the cycle. Now the molecule is ready to accept another acetyl-CoA molecule to begin another turn of the cycle. All told, the Krebs cycle forms (per two molecules of pyruvic acid) two ATP molecules, ten NADH molecules, and two FADH2 molecules. The NADH and the FADH2 will be used in the electron transport system.

The electron transport chain takes place in the inner mitochondrial membrane. It follows the citric acid cycle, where NADH and FADH2are reduced. These coenzymes then enter the electron transport chain. The first step is the transfer of high-energy electrons from NADH + H + to FMN, the first carrier in the chain. From each molecule of glucose, two NADH + 2H + are generated from glycolysis, two from the formation of acetyl-CoA, and six from the citric acid cycle. In this transfer, a hydride ion H - passes to FMN, which then picks up an additional H + from the surrounding aqueous medium. As a result, NADH + H + is oxidized to NAD + , and FMN is reduced to FMNH2.

In the second step in the electron transport cahin, FMNH2 passes electrons to several iron-sulfur centers and then to coenzyme Q, which picks up an additional H + from the surrounding aqeous medium. As a result, FMNH2 is oxidized to FMN.


Бейнені қараңыз: Цикл КребсаЦикл лимонной кислоты видео 7. Клеточное дыхание. Биология (Мамыр 2022).